Interaction of Arl1-GTP with GRIP domains recruits autoantigens golgin-97 and golgin-245/p230 onto the golgi
Interaction of Arl1-GTP with GRIP domains recruits autoantigens golgin-97 and golgin-245/p230 onto the golgi
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DOI：
10.1091/mbc.e03-01-0864
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发表时间：
2003-09-01
影响因子：
3.3
通讯作者：
Hong, WJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lu, L;Hong, WJ
小 GTP 酶 Arl1 的细胞作用和作用机制已被确定。 Arl1-GTP 与 Golgin-97 和 Golgin-245 的 GRIP 结构域相互作用，这一过程依赖于对高尔基体靶向很重要的 GRIP 结构域的保守残基。 Arl1 的开关 11 区域赋予了这种相互作用的特异性。 Arl1-GTP 以开关 II 依赖性方式介导高尔基体招募 Golgin-97，而将 Arl1-GTP 束缚到内体上可以介导内体靶向 Golgin-97。当 Arl1 被 siRNA 敲低时，Golgin-97 和 Golgin-245 就会从高尔基体上解离。因此，Arl1-GTP 通过与 Golgin-97 和 Golgin-245 的 GRIP 结构域相互作用，将 Golgin-97 和 Golgin-245 招募到高尔基体上。
A cellular role and the mechanism of action for small GTPase Arl1 have been defined. Arl1-GTP interacts with the GRIP domains of Golgin-97 and Golgin-245, a process dependent on conserved residues of the GRIP domains that are important for Golgi targeting. The switch 11 region of Arl1 confers the specificity of this interaction. Arl1-GTP mediates Golgi recruitment of Golgin-97 in a switch II-dependent manner, whereas tethering Arl1-GTP onto endosomes can mediate endosomal targeting of Golgin-97. Golgin-97 and Golgin-245 are dissociated from the Golgi when Arl1 is knocked-down by its siRNA. Arl1-GTP thus functions to recruit Golgin-97 and Golgin-245 onto the Golgi via interacting with their GRIP domains.