Backbone and side-chain resonance assignments of the membrane localization domain from Pasteurella multocida toxin.
Backbone and side-chain resonance assignments of the membrane localization domain from Pasteurella multocida toxin.
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DOI：
10.1007/s12104-013-9487-1
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发表时间：
2014-04
影响因子：
0.9
通讯作者：
Rienstra CM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Brothers MC;Geissler B;Hisao GS;Satchell KJ;Wilson BA;Rienstra CM
多杀巴氏杆菌毒素（PMT）分离的四螺旋束膜定位域（MLD）在溶液状态下的1H， 13C和15N化学位移分配。我们已经确定了99%的主链和侧链碳原子，包括99%的主链残基，不包括脯氨酸酰胺氮。利用TALOS+进行二次化学位移分析，发现PMT （PDB 2EBF）的c端晶体结构中有四个螺旋与MLD内观察到的螺旋一致，并证实了可用的晶体结构可作为分离的MLD的模板。
1H, 13C, and 15N chemical shift assignments are presented for the isolated four-helical bundle membrane localization domain (MLD) from Pasteurella multocida toxin (PMT) in its solution state. We have assigned 99% of all backbone and side-chain carbon atoms, including 99% of all backbone residues excluding proline amide nitrogens. Secondary chemical shift analysis using TALOS+ demonstrates four helices, which align with those observed within the MLD in the crystal structure of the C-terminus of PMT (PDB 2EBF) and confirm the use of the available crystal structures as templates for the isolated MLDs.
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CLORE, GM
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通讯作者：
BAX, A
DOI：
10.1073/pnas.0908700107
发表时间：
2010-03-23
影响因子：
11.1
作者：
Geissler, Brett;Tungekar, Rehman;Satchell, Karla J. F.
通讯作者：
Satchell, Karla J. F.