Protein N-Terminal Acetylation: Structural Basis, Mechanism, Versatility, and Regulation.
Protein N-Terminal Acetylation: Structural Basis, Mechanism, Versatility, and Regulation.
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DOI：
10.1016/j.tibs.2020.08.005
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发表时间：
2021-01
影响因子：
13.8
通讯作者：
Marmorstein R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Deng S;Marmorstein R
N末端乙酰化（NTA）（参见术语表）是最广泛的蛋白质修饰之一，发生在大多数真核蛋白质上，但在细菌和古细菌蛋白质上明显不太常见。这种修饰是由一个称为N-末端乙酰转移酶（NAT）的酶家族进行的。到目前为止，已经确定了12个NAT，具有不同的组成，底物特异性，在某些情况下，调节模式。最近的NAT蛋白的结构和生化分析，现在允许比较它们的分子机制和模式的调节，这是这里描述的。虽然共享一个进化保守的折叠和相关的催化机制，每个催化亚基采用独特的元件来介导底物特异性活性，并采用NAT型特异性辅助和调节亚基为他们的细胞功能。
N-terminal acetylation (NTA) (see Glossary) is one of the most widespread protein modifications, which occurs on most eukaryotic proteins, but is significantly less common on bacterial and archaea proteins. This modification is carried out by a family of enzymes called N-terminal acetyltransferases (NATs) (see Glossary). To date, twelve NATs have been identified, harboring different composition, substrate specificity and, in some cases, modes of regulation. Recent structural and biochemical analysis of NAT proteins now allows for a comparison of their molecular mechanisms and modes of regulation, which are described here. Although sharing an evolutionarily conserved fold and related catalytic mechanism, each catalytic subunit employs unique elements to mediate substrate-specific activity and employ NAT-type specific auxiliary and regulatory subunits for their cellular functions.
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DOI：
10.1073/pnas.1718336115
发表时间：
2018-04-24
影响因子：
11.1
作者：
Drazic A;Aksnes H;Marie M;Boczkowska M;Varland S;Timmerman E;Foyn H;Glomnes N;Rebowski G;Impens F;Gevaert K;Dominguez R;Arnesen T
通讯作者：
Arnesen T
影响因子：
3.5
作者：
Dörfel MJ;Lyon GJ
通讯作者：
Lyon GJ
影响因子：
4.4
作者：
Aivaliotis, Michalis;Gevaert, Kris;Oesterhelt, Dieter
通讯作者：
Oesterhelt, Dieter
影响因子：
2.9
作者：
Favrot L;Blanchard JS;Vergnolle O
通讯作者：
Vergnolle O
影响因子：
7
作者：
Bienvenut, Willy V.;Sumpton, David;Giglione, Carmela
通讯作者：
Giglione, Carmela