Interaction of poly(rC)-binding protein 2 domains KH1 and KH3 with coxsackievirus RNA.
Interaction of poly(rC)-binding protein 2 domains KH1 and KH3 with coxsackievirus RNA.
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聚 (rC) 结合蛋白 2 结构域 KH1 和 KH3 与柯萨奇病毒 RNA 的相互作用
DOI：
10.1016/j.bbrc.2008.09.156
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发表时间：
2008
影响因子：
3.1
通讯作者：
Görlach M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zell R;Ihle Y;Effenberger M;Seitz S;Wutzler P;Görlach M
纯化了聚(RC)结合蛋白(PCBP)2的重组hnRNP K同源(KH)结构域1和3，并利用代表5‘-非翻译区信号结构的体外转录RNA在凝胶迁移率改变分析中检测了它们与柯萨奇病毒B3RNA的相互作用。KH结构域1和3与内部核糖体进入位点(IRES)的扩展三叶草RNA和结构域IV RNA相互作用。Kh1而不是Kh3与IV/C亚区RNA相互作用，而Kh3与IV/B亚区相互作用。所有体外实验结果与酵母三杂交实验平行进行的结果一致。数据表明，分离的PCBP2、Kh1和Kh3结构域与CVB3基因组RNA 5‘-非翻译区中的四个不同的靶点相互作用。
Recombinant hnRNP K-homology (KH) domains 1 and 3 of the poly(rC)-binding protein (PCBP) 2 were purified and assayed for interaction with coxsackievirus B3 RNA in electrophoretic mobility shift assays using in vitro transcribed RNAs which represent signal structures of the 5′-nontranslated region. KH domains 1 and 3 interact with the extended cloverleaf RNA and domain IV RNA of the internal ribosome entry site (IRES). KH1 but not KH3 interacts with subdomain IV/C RNA, whereas KH3 interacts with subdomain IV/B. All in vitro results are consistent with yeast three-hybrid experiments performed in parallel. The data demonstrate interaction of isolated PCBP2 KH1 and KH3 domains to four distinct target sites within the 5′-nontranslated region of the CVB3 genomic RNA.
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影响因子：
4.5
作者：
T. Parsley;Jonathan S. Towner;Lawrence B. Blyn;Ellie Ehrenfeld;B. Semler
通讯作者：
T. Parsley;Jonathan S. Towner;Lawrence B. Blyn;Ellie Ehrenfeld;B. Semler
小核糖核酸病毒的分子生物学
DOI：
--
发表时间：
2002
期刊：
影响因子：
--
作者：
B. Semler;E. Wimmer
通讯作者：
E. Wimmer
DOI：
10.1016/j.bbrc.2007.09.133
发表时间：
2007-12
影响因子：
3.1
作者：
Bo Zhang;S. Seitz;Y. Kusov;R. Zell;V. Gauss-Müller
通讯作者：
Bo Zhang;S. Seitz;Y. Kusov;R. Zell;V. Gauss-Müller
影响因子：
5.4
作者：
Perera, Rushika;Daijogo, Sarah;Semler, Bert L.
通讯作者：
Semler, Bert L.
DOI：
10.1073/pnas.93.20.11115
发表时间：
1996-10-01
影响因子：
11.1
作者：
Blyn, LB;Swiderek, KM;Ehrenfeld, E
通讯作者：
Ehrenfeld, E