Characterization and primary structure of a second thioredoxin from the green alga, Chlamydomonas reinhardtii.
Characterization and primary structure of a second thioredoxin from the green alga, Chlamydomonas reinhardtii.
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来自绿藻莱茵衣藻的第二种硫氧还蛋白的表征和一级结构。
DOI：
--
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
M. Miginiac‐Maslow
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
P. Decottignies;J. Schmitter;S. Dutka;J. Jacquot;M. Miginiac‐Maslow
第二种硫氧还蛋白 Ch1 与最近报道的不同 [Decottignies, P., Schmitter, J.M., Jacquot, J. P., Dutka, S., Picaud, A. & Gadal, P. (1990) Arch, Biochem.生物物理学。 280, 112-121] 已从绿藻莱茵衣藻中纯化，并对其功能和结构特性进行了研究。其在各种酶测定中的活性已与不同植物硫氧还蛋白（来自莱茵衣藻和菠菜 m 和 f 的 Ch2）的活性进行了比较。 Ch1 不能作为大肠杆菌硫氧还蛋白还原酶的底物，但可以被菠菜铁氧还蛋白-硫氧还蛋白还原酶还原。它在光或二硫苏糖醇激活玉米叶 NADP 依赖性苹果酸脱氢酶方面的效率低于其菠菜对应物，并且仅在非常高的浓度下激活菠菜果糖-1,6-双磷酸酶。莱茵衣藻硫氧还蛋白 Ch1 的完整一级结构是通过对完整蛋白质和源自胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和金黄色葡萄球菌 V8 蛋白酶消化的肽进行自动 Edman 降解来确定的。需要时，通过等离子体解吸质谱法验证肽质量。 Ch1 由 111 个氨基酸 (11634 Da) 的多肽组成，并包含高度保守的活性位点序列 Trp-Cys-Gly-Pro-Cys。与其他来源的硫氧还蛋白相比，藻类硫氧还蛋白 Ch1 与迄今为止测序的所有硫氧还蛋白几乎没有序列相似性。初步证据表明Ch1可能是h型硫氧还蛋白。
A second thioredoxin, Ch1, distinct from the one recently reported [Decottignies, P., Schmitter, J.M., Jacquot, J. P., Dutka, S., Picaud, A. & Gadal, P. (1990) Arch, Biochem. Biophys. 280, 112-121] has been purified from the green alga, Chlamydomonas reinhardtii, and its functional and structural properties investigated. Its activity in various enzymatic assays has been compared with the activities of different plant thioredoxins (Ch2 from C. reinhardtii and spinach m and f). Ch1 cannot serve as a substrate for Escherichia coli thioredoxin reductase, but can be reduced by spinach ferredoxin-thioredoxin reductase. It is less efficient than its spinach counterpart in the activation of corn leaf NADP-dependent malate dehydrogenase by light or dithiothreitol, and it only activates spinach fructose-1,6-bisphosphatase at very high concentrations. The complete primary structure of C. reinhardtii thioredoxin Ch1 was determined by automated Edman degradation of the intact protein and of peptides derived from trypsin, chymotrypsin and Staphylococcus aureus V8 protease digestions. When needed, peptide masses were verified by plasma desorption mass spectrometry. Ch1 consists of a polypeptide of 111 amino acids (11634 Da) and contains the well-conserved active site sequence Trp-Cys-Gly-Pro-Cys. Compared to thioredoxins from other sources, the algal thioredoxin Ch1 displays few sequence similarities with all the thioredoxins sequenced so far. Preliminary evidence indicates that Ch1 may be an h-type thioredoxin.
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