Membrane protein structure and dynamics from NMR spectroscopy.
Membrane protein structure and dynamics from NMR spectroscopy.
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DOI：
10.1146/annurev-physchem-032511-143731
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发表时间：
2012
影响因子：
14.7
通讯作者：
Hu F
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hong M;Zhang Y;Hu F
本文综述了固体核磁共振（NMR）光谱法测定膜蛋白结构的研究现状。多维魔角旋转相关核磁共振结合定向样品实验，使直接测量脂质双层中膜蛋白的完整结构约束成为可能。这些约束包括扭转角、原子间距离、寡聚结构、蛋白质动力学、配体结构和动力学以及蛋白质在脂质双分子层中的取向和插入深度。利用固态核磁共振，研究人员研究了钾通道、质子通道、Ca2+泵、G蛋白偶联受体、细菌外膜蛋白和病毒融合蛋白，以阐明它们的作用机制。许多这些膜蛋白也被研究在洗涤剂胶束使用溶液核磁共振。固体核磁共振和溶液核磁共振结构的比较为了解溶解环境对膜蛋白结构和动力学的影响提供了重要的见解。
We review the current state of membrane protein structure determination using solid-state nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy. Multidimensional magic-angle-spinning correlation NMR combined with oriented-sample experiments has made it possible to measure a full panel of structural constraints of membrane proteins directly in lipid bilayers. These constraints include torsion angles, interatomic distances, oligomeric structure, protein dynamics, ligand structure and dynamics, and protein orientation and depth of insertion in the lipid bilayer. Using solid-state NMR, researchers have studied potassium channels, proton channels, Ca2+ pumps, G protein–coupled receptors, bacterial outer membrane proteins, and viral fusion proteins to elucidate their mechanisms of action. Many of these membrane proteins have also been investigated in detergent micelles using solution NMR. Comparison of the solid-state and solution NMR structures provides important insights into the effects of the solubilizing environment on membrane protein structure and dynamics.
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