Stabilized ubisemiquinone in reconstituted succinate ubiquinone reductase.
Stabilized ubisemiquinone in reconstituted succinate ubiquinone reductase.
复制标题
重构琥珀酸泛醌还原酶中稳定的泛半醌。
DOI：
10.1016/s0006-291x(87)80512-0
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发表时间：
1987
影响因子：
3.1
通讯作者：
King,TE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Xu,Y;Salerno,JC;Wei,YH;King,TE
QP-S是一种泛醌（Q）蛋白，通过琥珀酸脱氢酶（SDH）从琥珀酸接受电子。一种新的方法产生了QP-S制剂，其具有与旧制剂不同的氨基酸组成和SDS凝胶电泳图谱（Biochemistry 19，3579-3585（1980））。新制剂含有少于1 nmol血红素/mg蛋白质;制剂的活性与其血红素含量不成比例。甲噻吩甲酰三氟丙酮敏感的自由基信号，通过EPR光谱在琥珀酸-Q还原酶重组从这个QP-S和SDH;该物种的特性，确定它作为ubisemiquinone。在pH7.4时，两电子阶跃的Em约为70 mV，E1= 5 mV，E2= 125 mV。自由基的性质略有不同，从“Qs”自由基在更完整的制剂（如亚线粒体颗粒）。本发明是最简单的系统，其中这种琥珀酸可还原的泛半醌自由基已被证明。
QP-S, a ubiquinone (Q) protein, accepts electrons from succinate through succinate dehydrogenase (SDH). A new method has produced a preparation of QP-S which has a different amino acid composition and SDS gel electrophoretic pattern from that of the old preparation (Biochemistry19, 3579–3585 (1980)). The new preparation contains less than 1 nmol heme/mg protein; the activity of the preparation was not proportional to its heme content. A thenoyltrifluoroacetone sensitive free radical signal was detected by EPR spectroscopy in succinate-Q reductase reconstituted from this QP-S and SDH; the characteristics of this species identify it as ubisemiquinone. At pH 7.4, the Em of the two electron step was about 70 mV with E1= 5 mV and E2= 125 mV. The properties of the radical differed slightly from those of “Qs” radical in more intact preparations (e.g.submitochondrial particles). The present is the simplest system in which such a succinate reducible ubisemiquinone free radical has been demonstrated.
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