Normal modes as refinement parameters for the F-actin model.
Normal modes as refinement parameters for the F-actin model.
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正态模式作为 F-肌动蛋白模型的细化参数。
DOI：
10.1016/s0006-3495(95)80156-6
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发表时间：
1995
影响因子：
3.4
通讯作者：
K. Holmes
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Tirion;D. ben;M. Lorenz;K. Holmes
G-actin的慢正常模式被用作结构参数，以针对8-A分辨率的X射线纤维衍射数据来改进F-actin模型。最慢的频率正常模式的G-肌动蛋白属于集体重排域，运动的特点是相关长度的顺序上的纤维衍射数据的分辨率。使用少量的法向模态自由度（<或=12）显著改善了对数据的拟合。精细模型的F-肌动蛋白表明，核苷酸结合裂缝缩小，DNA酶I结合环已扭曲到一个较低的半径，与其他细化技术和电子显微镜数据一致。一个正常的模式细化的方法进行了描述，并详细的结果，适用于肌动蛋白。
The slow normal modes of G-actin were used as structural parameters to refine the F-actin model against 8-A resolution x-ray fiber diffraction data. The slowest frequency normal modes of G-actin pertain to collective rearrangements of domains, motions that are characterized by correlation lengths on the order of the resolution of the fiber diffraction data. Using a small number of normal mode degrees of freedom (< or=12) improved the fit to the data significantly. The refined model of F-actin shows that the nucleotide binding cleft has narrowed and that the DNase I binding loop has twisted to a lower radius, consistent with other refinement techniques and electron microscopy data. The methodology of a normal mode refinement is described, and the results, as applied to actin, are detailed.
F-肌动蛋白通过 N,N-对亚苯基二酰亚胺通过赖氨酸 191 和半胱氨酸 374 进行分子间交联。
DOI：
10.1073/pnas.81.21.6599
发表时间：
1984
影响因子：
11.1
作者：
Elzinga,M;Phelan,JJ
通讯作者：
Phelan,JJ