Identification of specific histidines as pH sensors in flavivirus membrane fusion.
Identification of specific histidines as pH sensors in flavivirus membrane fusion.
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DOI：
10.1083/jcb.200806081
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发表时间：
2008-10-20
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Heinz FX
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Fritz R;Stiasny K;Heinz FX
黄病毒的膜融合机制与许多其他有包膜病毒类似，在病毒通过受体介导的内吞作用被摄取后，由内体中的酸性pH触发。据推测，这些病毒的II类融合蛋白E中保守的组氨酸起到分子开关的作用，通过质子化来控制融合过程。通过对蜱传脑炎病毒重组亚病毒颗粒的突变分析，我们提供了直接的实验证据，表明融合的起始关键取决于E蛋白结构域I和III之间界面上一个保守组氨酸（His323）的质子化，这导致结构域相互作用的解离以及融合肽的暴露。位于这个关键界面之外的保守组氨酸被发现对于触发融合是完全不必要的。
The flavivirus membrane fusion machinery, like that of many other enveloped viruses, is triggered by the acidic pH in endosomes after virus uptake by receptor-mediated endocytosis. It has been hypothesized that conserved histidines in the class II fusion protein E of these viruses function as molecular switches and, by their protonation, control the fusion process. Using the mutational analysis of recombinant subviral particles of tick-borne encephalitis virus, we provide direct experimental evidence that the initiation of fusion is crucially dependent on the protonation of one of the conserved histidines (His323) at the interface between domains I and III of E, leading to the dissolution of domain interactions and to the exposure of the fusion peptide. Conserved histidines located outside this critical interface were found to be completely dispensable for triggering fusion.
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