Structural and biophysical characterization of the nucleosome-binding PZP domain.
Structural and biophysical characterization of the nucleosome-binding PZP domain.
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DOI：
10.1016/j.xpro.2021.100479
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发表时间：
2021-06-18
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kutateladze TG
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Klein BJ;Cox KL;Jang SM;Singh RK;Côté J;Poirier MG;Kutateladze TG
Morf乙酰转移酶复合体BRPF1的核心亚单位包含一个独特的锌指组合，包括一个植物同源结构域(PHD)指，然后是一个锌指和另一个PD指，它们共同形成一个PZP结构域(BRPF1PZP)。BRPF1PZP已被证明与核小体结合，并与组蛋白H3尾巴和DNA接触。在这里，我们描述了生物物理和结构方法来表征BRPF1PZP，H3Tail，DNA和完整的核小体之间的相互作用。有关本议定书的使用和执行的完整细节，请参阅。从细菌细胞中纯化BRPF1PZP的优化方案生物物理学方法表征PZP、H3、DNA和NCP之间的相互作用组蛋白H3-PZP复合体晶体结构的测定优化方案测量Morf乙酰基转移酶复合体的HAT活性Morf乙酰转移酶复合体BRPF1的核心亚单位包含独特的锌指组合，包括一个植物同源结构域(PHD)指和另一个锌指，它们共同形成一个PZP结构域(BRPF1PZP)。BRPF1PZP已被证明与核小体结合，与组蛋白H3尾巴和DNA接触。在这里，我们描述了生物物理和结构方法来表征BRPF1PZP，H3Tail，DNA和完整的核小体之间的相互作用。
The core subunit of the MORF acetyltransferase complex BRPF1 contains a unique combination of zinc fingers, including a plant homeodomain (PHD) finger followed by a zinc knuckle and another PHD finger, which together form a PZP domain (BRPF1PZP). BRPF1PZP has been shown to bind to the nucleosome and make contacts with both histone H3 tail and DNA. Here, we describe biophysical and structural methods for characterization of the interactions between BRPF1PZP, H3 tail, DNA, and the intact nucleosome. For complete details on the use and execution of this protocol, please refer to. Optimized protocol to purify BRPF1PZP from bacteria cells Biophysical methods to characterize interactions between PZP, H3, DNA, and NCP Determination of the crystal structure of the histone H3-PZP complex Optimized protocol to measure HAT activity of the MORF complex The core subunit of the MORF acetyltransferase complex BRPF1 contains a unique combination of zinc fingers, including a plant homeodomain (PHD) finger followed by a zinc knuckle and another PHD finger, which together form a PZP domain (BRPF1PZP). BRPF1PZP has been shown to bind to the nucleosome, making contacts with both histone H3 tail and DNA. Here, we describe biophysical and structural methods for characterization of the interactions between BRPF1PZP, H3 tail, DNA, and the intact nucleosome.
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影响因子：
14.9
作者：
Klein BJ;Muthurajan UM;Lalonde ME;Gibson MD;Andrews FH;Hepler M;Machida S;Yan K;Kurumizaka H;Poirier MG;Côté J;Luger K;Kutateladze TG
通讯作者：
Kutateladze TG
影响因子：
5.7
作者：
Klein, Brianna J.;Cox, Khan L.;Kutateladze, Tatiana G.
通讯作者：
Kutateladze, Tatiana G.
影响因子：
5.7
作者：
Liu, Jiuyang;Xue, Zhaoyu;Kutateladze, Tatiana G.
通讯作者：
Kutateladze, Tatiana G.
影响因子：
4.8
作者：
Thåström, A;Lowary, PT;Widom, J
通讯作者：
Widom, J
DOI：
10.1107/s0907444909052925
发表时间：
2010-02
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Adams PD;Afonine PV;Bunkóczi G;Chen VB;Davis IW;Echols N;Headd JJ;Hung LW;Kapral GJ;Grosse-Kunstleve RW;McCoy AJ;Moriarty NW;Oeffner R;Read RJ;Richardson DC;Richardson JS;Terwilliger TC;Zwart PH
通讯作者：
Zwart PH