Structure and function of cytoplasmic serine hydroxymethyltransferase from Pichia pastoris.
Structure and function of cytoplasmic serine hydroxymethyltransferase from Pichia pastoris.
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巴斯德毕赤酵母细胞质丝氨酸羟甲基转移酶的结构和功能。
DOI：
10.1016/j.bbrc.2018.01.084
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发表时间：
2018-02
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Chen Zhongzhou
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang Manfeng;Wu Wei;Chen Zhongzhou
丝氨酸羟甲基转移酶（Serine hydroxymethyltransferase，SHMT）催化丝氨酸和甘氨酸的相互转化，对一碳代谢至关重要。在这里，我们报告的第一个晶体结构的胞质SHMT从毕赤酵母（pcSHMT）衍射到2.5 μ m的分辨率在空间群C2221。PcSHMT与我们在毕赤酵母中表达的目的蛋白是一个污染物，并通过质谱证实。pcSHMT的整体结构与人线粒体SHMT相似，而与大肠杆菌SHMT不同。有趣的是，pcSHMT在真核和原核表达系统中的寡聚化差异显著，并且受到吡哆醛-5 ′-磷酸的调控。我们的研究结果揭示了毕赤酵母和人类线粒体之间的密切进化关系。
Serine hydroxymethyltransferase (SHMT) catalyzes the interconversion of serine and glycine, which is crucial for one carbon metabolism. Here, we report the first crystal structure of cytoplasmic SHMT fromPichia pastoris(pcSHMT) diffracted to 2.5 Å resolution in space groupC2221. PcSHMT was a contaminant with our target protein expressed inPichia pastorisand confirmed by mass spectrometry. The overall structure of pcSHMT is similar toHumanmitochondrial SHMT and different toE. coliSHMT. Interestingly, the oligomerization of pcSHMT expressed in eukaryotic or prokaryotic system differs significantly and is regulated by pyridoxal-5′-phosphate. Our results revealed a close evolutionary relationship betweenPichia pastorisandHumanmitochondria.
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DOI：
10.1534/g3.117.043133
发表时间：
2017-07-05
期刊：
G3 (Bethesda, Md.)
影响因子：
--
作者：
Winkler F;Kriebel M;Clever M;Gröning S;Großhans J
通讯作者：
Großhans J
影响因子：
64.8
作者：
H. Lipson
通讯作者：
H. Lipson
DOI：
10.1016/j.bbrc.2014.12.048
发表时间：
2015-01
影响因子：
3.1
作者：
Jiangge Zheng;Junru Li;Lei Han;Yang Wang;Wei Wu;Xiaoxuan Qi;Ye Tao;Long Zhang;Ziding Zhang-Zid
通讯作者：
Jiangge Zheng;Junru Li;Lei Han;Yang Wang;Wei Wu;Xiaoxuan Qi;Ye Tao;Long Zhang;Ziding Zhang-Zid
影响因子：
20.3
作者：
Skibola, CF;Smith, MT;Morgan, GJ
通讯作者：
Morgan, GJ
DOI：
--
发表时间：
2002
期刊：
--
影响因子：
--
作者：
W. Delano
通讯作者：
W. Delano