Tryptophan Synthase Uses an Atypical Mechanism To Achieve Substrate Specificity.
Tryptophan Synthase Uses an Atypical Mechanism To Achieve Substrate Specificity.
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DOI：
10.1021/acs.biochem.6b01127
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发表时间：
2016-12-27
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Arnold, Frances H.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Buller, Andrew R.;van Roye, Paul;Murciano-Calles, Javier;Arnold, Frances H.
色氨酸合成酶(TRPs)催化L-丝氨酸(Ser)和吲哚-3-甘油磷酸(IGP)生物合成L-色氨酸的最后几步。我们报道，天然的TRPs也可以催化与L-苏氨酸(Thr)的生成反应，导致(2S，3S)-β-甲基色氨酸。令人惊讶的是，β-取代发生在体外，与使用饱和吲哚的苏氨酸相比，丝氨酸的催化效率高3.4倍，尽管在使用IGP的直接竞争中>；丝氨酸的催化效率是丝氨酸的82,000倍。结构数据确定了一个新的产物结合部位，动力学实验阐明了特异性的非典型机制：苏氨酸有效结合，但降低了对吲哚的亲和力，并扰乱了调节催化循环的变构信号。
Tryptophan synthase (TrpS) catalyzes the final steps in the biosynthesis of L-tryptophan from L-serine (Ser) and indole-3-glycerol phosphate (IGP). We report that native TrpS can also catalyze a productive reaction with L-threonine (Thr), leading to (2S,3S)-β-methyltryptophan. Surprisingly, β-substitution occurs in vitro with a 3.4-fold higher catalytic efficiency for Ser over Thr using saturating indole, despite >82,000-fold preference for Ser in direct competition using IGP. Structural data identify a novel product binding site and kinetic experiments clarify the atypical mechanism of specificity: Thr binds efficiently but decreases the affinity for indole and disrupts the allosteric signaling that regulates the catalytic cycle.
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影响因子：
2.9
作者：
Ngo, Huu;Kimmich, Novelle;Dunn, Michael F.
通讯作者：
Dunn, Michael F.
影响因子：
2.9
作者：
BRZOVIC, PS;NGO, K;DUNN, MF
通讯作者：
DUNN, MF
DOI：
10.1016/0006-291x(90)90861-g
发表时间：
1990-01-30
影响因子：
3.1
作者：
FEENEY, R;CLARKE, AR;HOLBROOK, JJ
通讯作者：
HOLBROOK, JJ
影响因子：
2.9
作者：
Fan, YX;McPhie, P;Miles, EW
通讯作者：
Miles, EW
DOI：
10.1016/0005-2744(68)90223-4
发表时间：
1968-01-01
期刊：
BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA
影响因子：
--
作者：
DELMER, DP;MILLS, SE
通讯作者：
MILLS, SE