Structure and functional role of dynein's microtubule-binding domain.
Structure and functional role of dynein's microtubule-binding domain.
复制标题
DOI：
10.1126/science.1164424
复制
发表时间：
2008-12-12
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Gibbons IR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Carter AP;Garbarino JE;Wilson-Kubalek EM;Shipley WE;Cho C;Milligan RA;Vale RD;Gibbons IR
动力蛋白马达使各种货物沿着细胞质内的微管移动，并为纤毛和鞭毛的跳动提供动力。动力蛋白的一个不寻常的特征是其微管结合结构域（MTBD）与其环形AAA+三磷酸腺苷酶（ATP酶）结构域被一个15纳米的卷曲螺旋柄分开。我们报告的晶体结构的小鼠细胞质动力蛋白MTBD和卷曲螺旋的一部分，这支持了一种机制，ATP酶结构域和MTBD可以通过移动的卷曲螺旋的heptad注册表进行通信。令人惊讶的是，功能数据表明，MTBD，而不是ATP酶结构域，是动力蛋白运动方向的主要决定因素。
Dynein motors move various cargos along microtubules within the cytoplasm and power the beating of cilia and flagella. An unusual feature of dynein is that its microtubule-binding domain (MTBD) is separated from its ring-shaped AAA+ adenosine triphosphatase (ATPase) domain by a 15-nanometer coiled-coil stalk. We report the crystal structure of the mouse cytoplasmic dynein MTBD and a portion of the coiled coil, which supports a mechanism by which the ATPase domain and MTBD may communicate through a shift in the heptad registry of the coiled coil. Surprisingly, functional data suggest that the MTBD, and not the ATPase domain, is the main determinant of the direction of dynein motility.
登录
查看更多内容
影响因子：
3.3
作者：
Koonce, MP;Tikhonenko, I
通讯作者：
Tikhonenko, I
影响因子：
11.4
作者：
Kikkawa, Masahide;Hirokawa, Nobutaka
通讯作者：
Hirokawa, Nobutaka
影响因子：
64.5
作者：
Woehlke, G;Ruby, AK;Vale, RD
通讯作者：
Vale, RD
影响因子：
4.8
作者：
Gibbons, IR;Garbarino, JE;Carter, AP
通讯作者：
Carter, AP
影响因子：
7.8
作者：
Oda, Toshiyuki;Hirokawa, Nobutaka;Kikkawa, Masahide
通讯作者：
Kikkawa, Masahide