The utrophin actin-binding domain binds F-actin in two different modes: implications for the spectrin superfamily of proteins.
The utrophin actin-binding domain binds F-actin in two different modes: implications for the spectrin superfamily of proteins.
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DOI：
10.1083/jcb.200111097
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发表时间：
2002-04-15
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Egelman EH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Galkin VE;Orlova A;VanLoock MS;Rybakova IN;Ervasti JM;Egelman EH
像它的同源物dystrophin一样，utroin在肌动蛋白细胞骨架和细胞外基质之间形成了一个纽带。我们使用了一种新的图像分析方法来重建带有肌动蛋白结合结构域的肌动蛋白细丝，该结构域包含两个钙蛋白同源结构域。我们发现了两种不同的结合模式，每个肌动蛋白亚基结合一个或两个钙蛋白同源(CH)结构域，并且这些模式也可以通过它们对F-肌动蛋白刚性的非常不同的影响来区分。这两种模式都涉及CH域的扩展构象，正如先前的晶体结构所预测的那样。这两种模式的分离在很大程度上依赖于我们重建螺旋细丝的新方法的使用。当考虑到有关原肌球蛋白、肌球蛋白、肌动蛋白解聚因子和雾化蛋白的现有信息时，这些结果表明许多肌动蛋白结合蛋白可能在F-肌动蛋白上有多个结合位点。细胞可以使用在肌动蛋白结合蛋白的光谱蛋白超家族中发现的模块化CH结构域以多种方式结合肌动蛋白，允许相对较少的简单模块与肌动蛋白的相互作用引起的复杂性。
Utrophin, like its homologue dystrophin, forms a link between the actin cytoskeleton and the extracellular matrix. We have used a new method of image analysis to reconstruct actin filaments decorated with the actin-binding domain of utrophin, which contains two calponin homology domains. We find two different modes of binding, with either one or two calponin-homology (CH) domains bound per actin subunit, and these modes are also distinguishable by their very different effects on F-actin rigidity. Both modes involve an extended conformation of the CH domains, as predicted by a previous crystal structure. The separation of these two modes has been largely dependent upon the use of our new approach to reconstruction of helical filaments. When existing information about tropomyosin, myosin, actin-depolymerizing factor, and nebulin is considered, these results suggest that many actin-binding proteins may have multiple binding sites on F-actin. The cell may use the modular CH domains found in the spectrin superfamily of actin-binding proteins to bind actin in manifold ways, allowing for complexity to arise from the interactions of a relatively few simple modules with actin.
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