Sequence-conserved and antibody-accessible sites in the V1V2 domain of HIV-1 gp120 envelope protein.
Sequence-conserved and antibody-accessible sites in the V1V2 domain of HIV-1 gp120 envelope protein.
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HIV-1 gp120 包膜蛋白 V1V2 结构域中的序列保守且抗体可及的位点。
DOI：
10.1089/aid.2014.0034
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发表时间：
2014
影响因子：
1.5
通讯作者：
Cardozo,Timothy
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shmelkov,Evgeny;Grigoryan,Arsen;Krachmarov,Chavdar;Abagyan,Ruben;Cardozo,Timothy
RV144试验的免疫相关分析表明，保护性抗体（Abs）靶向的表位位于gp120的V1V2结构域。我们将V1V2的位置序列变化映射到保守的V1V2结构折叠上，结果表明，虽然大多数溶剂可达的V1V2氨基酸在菌株之间存在差异，但有两个可达的分子表面区域是保守的，也是天然抗原。这些位点可能包含广泛交叉反应的抗v1v2抗体靶向的表位。
The immune-correlates analysis of the RV144 trial suggested that epitopes targeted by protective antibodies (Abs) reside in the V1V2 domain of gp120. We mapped V1V2 positional sequence variation onto the conserved V1V2 structural fold and showed that while most of the solvent-accessible V1V2 amino acids vary between strains, there are two accessible molecular surface regions that are conserved and also naturally antigenic. These sites may contain epitopes targeted by broadly cross-reactive anti-V1V2 antibodies.
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