A superprotein triangle driven by nickel(II) coordination: exploiting non-natural metal ligands in protein self-assembly.
A superprotein triangle driven by nickel(II) coordination: exploiting non-natural metal ligands in protein self-assembly.
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DOI：
10.1021/ja9000695
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发表时间：
2009-07-08
影响因子：
15
通讯作者：
Tezcan FA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Radford RJ;Tezcan FA
我们以前设计了一种策略（金属导向蛋白质自组装，MDPSA），利用金属-配体键的同时稳定性，不稳定性和方向性来驱动蛋白质-蛋白质相互作用。在这里，我们表明，MDPSA的结构和功能范围可以拓宽非天然金属螯合配体纳入到蛋白质表面。细胞色素cb 562的变体MBP-Phen 1在其表面上具有共价连接的菲咯啉（Phen）基团，在结合Ni时自组装成不寻常的三角形结构（Ni 3：MBP-Phen 13），这是由于特定的Phenprotein相互作用。Ni 3：MBP-Phen 13的晶体结构表明Phen基团被埋在蛋白质表面的小口袋中，这导致不饱和的Ni配位环境。
We previously devised a strategy (Metal-Directed Protein Self-Assembly, MDPSA) that utilizes the simultaneous stability, lability and directionality of metal-ligand bonds to drive protein-protein interactions. Here we show that both the structural and the functional scope of MDPSA can be broadened by non-natural metal chelating ligands incorporated onto protein surfaces. A cytochrome cb562 variant, MBP-Phen1, which features a covalently attached phenanthroline (Phen) group on its surface, self-assembles into an unusual triangular architecture (Ni3:MBP-Phen13) upon binding Ni, owing to specific Phenprotein interactions. The crystal structure of Ni3:MBP-Phen13 reveals that the Phen group is buried in a small pocket on the protein surface, which results in an unsaturated Ni coordination environment.
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影响因子：
15
作者：
Salgado, Eric N.;Lewis, Richard A.;Tezcan, F. Akif
通讯作者：
Tezcan, F. Akif
影响因子：
15
作者：
Privett, HK;Reedy, CJ;Gibney, BR
通讯作者：
Gibney, BR
影响因子：
5.6
作者：
Ghirlanda, G;Lear, JD;DeGrado, WF
通讯作者：
DeGrado, WF
影响因子：
15
作者：
Salgado, Eric N.;Faraone-Mennella, Jasmin;Tezcan, F. Alkif
通讯作者：
Tezcan, F. Alkif
DOI：
10.1073/pnas.0702626104
发表时间：
2007-11-06
影响因子：
11.1
作者：
Andre, Ingemar;Bradley, Philip;Baker, David
通讯作者：
Baker, David