Time-resolved magnetic circular dichroism spectroscopy of photolyzed carbonmonoxy cytochrome c oxidase (cytochrome aa3).
Time-resolved magnetic circular dichroism spectroscopy of photolyzed carbonmonoxy cytochrome c oxidase (cytochrome aa3).
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光解碳单氧基细胞色素 c 氧化酶（细胞色素 aa3）的时间分辨磁圆二色光谱。
DOI：
10.1016/s0006-3495(91)82036-7
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发表时间：
1991
影响因子：
3.4
通讯作者：
Kliger,DS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Goldbeck,RA;Dawes,TD;Einarsdottir,O;Woodruff,WH;Kliger,DS
用纳秒时间分辨磁二色谱(TRMCD)和时间分辨自然圆二色谱(TRCD)测量了真核细胞色素C氧化酶(CcO-CO)的CO络合物的光解产物。在光解后100 ns和10微秒获得的TRMCD光谱是五配位细胞色素a3Fe2+的诊断，正如简单的光解所预期的那样。然而，其他时间分辨光谱(紫外可见光谱和共振拉曼光谱)显示了CO光解后Fea3(2+)异常配位的证据(Woodruff，W.H.，O.Einarsdóttir，R.B.Dyer，K.A.Bagley，G.Palmer，S.J.Atherton，R.A.Goldbeck，T.D.Dawes，和D.S.Kiger)。1991年。程序纳特。阿卡德。SCI。美国88：2588-2592)。此外，时间分辨红外实验表明，光解离的CO在与FeA3(2+)重新结合之前与CuB+结合(Dyer，R.B.，O.Einarsdóttir，P.M.Killough，J.J.López-Garriga，W.H.Woodruff)。1989年。J.Am化学。SoC。111：7657-7659)。提出了一个与光谱结果一致的CcO-CO光解循环模型。这个模型的一个新特点是蛋白质内源配体与光解CO腾出的Fe轴位配位，同时Fe-咪唑(组氨酸)键断裂。
Nanosecond time-resolved magnetic circular dichroism (TRMCD) and time-resolved natural circular dichroism (TRCD) measurements of photolysis products of the CO complex of eukaryotic cytochrome c oxidase (CcO-CO) are presented. TRMCD spectra obtained at 100 ns and 10 microseconds after photolysis are diagnostic of pentacoordinate cytochrome a3Fe2+, as would be expected for simple photodissociation. Other time-resolved spectroscopies (UV-visible and resonance Raman), however, show evidence for unusual Fea3(2+) coordination after CO photolysis (Woodruff, W. H., O. Einarsdóttir, R. B. Dyer, K. A. Bagley, G. Palmer, S. J. Atherton, R. A. Goldbeck, T. D. Dawes, and D. S. Kliger. 1991. Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A. 88:2588–2592). Furthermore, time-resolved IR experiments have shown that photodissociated CO binds to CuB+ prior to recombining with Fea3(2+) (Dyer, R. B., O. Einarsdóttir, P. M. Killough, J. J. López-Garriga, and W. H. Woodruff. 1989. J. Am. Chem. Soc. 111:7657–7659). A model of the CcO-CO photolysis cycle which is consistent with all of the spectroscopic results is presented. A novel feature of this model is the coordination of a ligand endogenous to the protein to the Fe axial site vacated by the photolyzed CO and the simultaneous breaking of the Fe-imidazole(histidine) bond.
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