Quality Control in the Endoplasmic Reticulum: Crosstalk between ERAD and UPR pathways.
Quality Control in the Endoplasmic Reticulum: Crosstalk between ERAD and UPR pathways.
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DOI：
10.1016/j.tibs.2018.06.005
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发表时间：
2018-08
影响因子：
13.8
通讯作者：
Qi L
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hwang J;Qi L
内质网相关降解（ERAD）和未折叠蛋白反应（UPR）是细胞内两种关键的质量控制机制。ERAD负责清除内质网中错误折叠的蛋白质，使其进入胞质蛋白酶体进行降解，而UPR则在错误折叠蛋白质积累时被激活。长期以来，人们认为ERAD是UPR不可或缺的一部分，因为许多ERAD基因的表达受UPR控制；然而，近期研究表明，ERAD在控制最保守的UPR传感器IRE1α的蛋白质周转和丰度方面具有直接作用。在此，我们综述了在理解IRE1α激活方面的最新进展，并提出UPR和ERAD之间存在紧密的相互作用，以确定内质网的折叠能力并维持其稳态。
Endoplasmic reticulum (ER)-associated degradation (ERAD) and the unfolded protein response (UPR) are two key quality-control machineries in the cell. ERAD is responsible for the clearance of misfolded proteins in the ER for cytosolic proteasomal degradation, while UPR is activated in response to the accumulation of misfolded proteins. It has long been thought that ERAD is an integral part of UPR because expression of many ERAD genes is controlled by UPR; however, recent studies have suggested that ERAD has a direct role in controlling the protein turnover and abundance of IRE1α, the most conserved UPR sensor. Here, we review recent advances in our understanding of IRE1α activation and propose that UPR and ERAD engage in an intimate crosstalk to define folding capacity and maintain homeostasis in the ER.
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