The discovery of Mo(III) in FeMoco: reuniting enzyme and model chemistry.
The discovery of Mo(III) in FeMoco: reuniting enzyme and model chemistry.
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DOI：
10.1007/s00775-014-1230-6
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发表时间：
2015-03
影响因子：
3
通讯作者：
DeBeer, Serena
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bjornsson, Ragnar;Neese, Frank;Schrock, Richard R.;Einsle, Oliver;DeBeer, Serena
生物固氮是通过依赖于铁的固氮酶实现的，其使用Fe7MoS9C活性位点（称为铁钼辅因子或FeMoco）实现二氮到氨的还原。在这篇简短的综述中，我们总结了目前对FeMoco分子和电子结构的理解。在我们的活性位点结构的理解的进展放置在背景下与合成模型研究的平行演变。最近发现的Mo（III）在FeMoco活性位点突出强调模型研究在这一发现中发挥的重要作用。此外，合成模型的反应性进行了讨论，在其相关的酶系统。
Biological nitrogen fixation is enabled by molybdenum-dependent nitrogenase enzymes, which effect the reduction of dinitrogen to ammonia using an Fe7MoS9C active site, referred to as the iron molybdenum cofactor or FeMoco. In this mini-review, we summarize the current understanding of the molecular and electronic structure of FeMoco. The advances in our understanding of the active site structure are placed in context with the parallel evolution of synthetic model studies. The recent discovery of Mo(III) in the FeMoco active site is highlighted with an emphasis placed on the important role that model studies have played in this finding. In addition, the reactivities of synthetic models are discussed in terms of their relevance to the enzymatic system.
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影响因子：
4.8
作者：
Barney, BM;Igarashi, RY;Seefeldt, LC
通讯作者：
Seefeldt, LC
DOI：
10.1039/dt9800002354
发表时间：
1980-01-01
期刊：
JOURNAL OF THE CHEMICAL SOCIETY-DALTON TRANSACTIONS
影响因子：
--
作者：
CHRISTOU, G;GARNER, CD
通讯作者：
GARNER, CD
影响因子：
4.6
作者：
CARNEY, MJ;KOVACS, JA;HOLM, RH
通讯作者：
HOLM, RH
影响因子：
15
作者：
COUCOUVANIS, D;ALAHMAD, SA;SIMOPOULOS, A
通讯作者：
SIMOPOULOS, A
影响因子：
1.4
作者：
Bjornsson R;Delgado-Jaime MU;Lima FA;Sippel D;Schlesier J;Weyhermüller T;Einsle O;Neese F;DeBeer S
通讯作者：
DeBeer S