Molecular architecture of a eukaryotic translational initiation complex.
Molecular architecture of a eukaryotic translational initiation complex.
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DOI：
10.1126/science.1240585
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发表时间：
2013-11-15
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Scheres SHW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Fernández IS;Bai XC;Hussain T;Kelley AC;Lorsch JR;Ramakrishnan V;Scheres SHW
真核生物翻译起始的最后一步涉及核糖体大亚基和小亚基的结合，起始tRNA（Met - tRNAiMet）位于P位点的mRNA起始密码子上方。这一步由起始因子eIF5B催化。我们利用电子冷冻显微镜（cryo - EM）的最新进展，从仅由5143个颗粒组成的不到3%的群体中确定了分辨率为6.6 Å的eIF5B起始复合物的结构。该结构揭示了eIF5B、起始tRNA和核糖体的构象变化，为了解eIF5B在翻译起始中的作用提供了见解。从这样一个异质样本的如此小部分中获得相对较高的分辨率，为表征其他动态或瞬时生物复合物的结构提供了一种通用方法。
The last step in eukaryotic translational initiation involves the joining of the large and small subunit of the ribosome, with initiator tRNA (Met-tRNAiMet) positioned over the start codon of mRNA in the P site. This step is catalyzed by initiation factor eIF5B. We have used recent advances in electron cryo-microscopy (cryo-EM) to determine a structure of the eIF5B initiation complex to 6.6 Å resolution from <3% of the population comprising just 5,143 particles. The structure reveals conformational changes in eIF5B, initiator tRNA and the ribosome that provide insights into the role of eIF5B in translational initiation. The relatively high resolution obtained from such a small fraction of a heterogeneous sample suggests a general approach for characterizing the structure of other dynamic or transient biological complexes.
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影响因子：
4.5
作者：
Algire, MA;Maag, D;Lorsch, JR
通讯作者：
Lorsch, JR
影响因子：
7.7
作者：
Bai XC;Fernandez IS;McMullan G;Scheres SH
通讯作者：
Scheres SH
DOI：
10.1107/s0907444910007493
发表时间：
2010-04
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Emsley P;Lohkamp B;Scott WG;Cowtan K
通讯作者：
Cowtan K
影响因子：
56.9
作者：
Klinge, Sebastian;Voigts-Hoffmann, Felix;Ban, Nenad
通讯作者：
Ban, Nenad
影响因子：
4.8
作者：
Acker, MG;Shin, BS;Lorsch, JR
通讯作者：
Lorsch, JR