Modification of Cul1 regulates its association with proteasomal subunits.
Modification of Cul1 regulates its association with proteasomal subunits.
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DOI：
10.1186/1747-1028-1-5
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发表时间：
2006-04-28
期刊：
影响因子：
2.3
通讯作者：
Pagano M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bloom J;Peschiaroli A;Demartino G;Pagano M
泛素化针对26S蛋白酶体降解的蛋白质。一些酵母和植物泛素连接酶，包括高度保守的SCF （Skp1/Cul1/F-box蛋白）复合物，已被证明与蛋白酶体相关。我们试图表征哺乳动物细胞中SCF复合物和蛋白酶体之间的相互作用。我们发现SCF复合物与蛋白酶体的结合在高等真核生物中是保守的。Cul1亚基与蛋白酶体的两个亚复合物以及与19S蛋白酶体结合的高分子量Cul1形式相关。Cul1在体内被泛素化。Cul1的泛素化促进其与19S亚复合物的S5a亚基结合，而不影响Cul1的稳定性。泛素化酶与蛋白酶体的结合可能是针对泛素化底物进行降解的另一种手段。
Ubiquitylation targets proteins for degradation by the 26S proteasome. Some yeast and plant ubiquitin ligases, including the highly conserved SCF (Skp1/Cul1/F-box protein) complex, have been shown to associate with proteasomes. We sought to characterize interactions between SCF complexes and proteasomes in mammalian cells. We found that the binding of SCF complexes to proteasomes is conserved in higher eukaryotes. The Cul1 subunit associated with both sub-complexes of the proteasome, and high molecular weight forms of Cul1 bound to the 19S proteasome. Cul1 is ubiquitylated in vivo. Ubiquitylation of Cul1 promotes its binding to the S5a subunit of the 19S sub-complex without affecting Cul1 stability. The association of ubiquitylating enzymes with proteasomes may be an additional means to target ubiquitylated substrates for degradation.
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影响因子：
--
作者：
Cope GA;Deshaies RJ
通讯作者：
Deshaies RJ
影响因子：
21.3
作者：
Carrano, AC;Eytan, E;Pagano, M
通讯作者：
Pagano, M
DOI：
10.1083/jcb.153.7.1381
发表时间：
2001-06-25
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Carrano AC;Pagano M
通讯作者：
Pagano M
影响因子：
4.8
作者：
Kamitani, T;Kito, K;Yeh, ETH
通讯作者：
Yeh, ETH
影响因子：
11.4
作者：
Farrás, R;Ferrando, A;Koncz, C
通讯作者：
Koncz, C