Spectroscopy and reactivity of a photogenerated tryptophan radical in a structurally defined protein environment.
Spectroscopy and reactivity of a photogenerated tryptophan radical in a structurally defined protein environment.
复制标题
结构明确的蛋白质环境中光生色氨酸自由基的光谱和反应性。
DOI：
10.1021/ja037203i
复制
发表时间：
2003
影响因子：
15
通讯作者：
Gray,HarryB
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Miller,JeremiahE;Gradinaru,Cristian;Crane,BrianR;DiBilio,AngelJ;Wehbi,WilliamA;Un,Sun;Winkler,JayR;Gray,HarryB
结构表征的[Re（I）（CO）3（1，10-phenanthroline）（Q107 H）]（W 48 F/Y 72 F/H83 Q/Y108 W）AzM（II）[Az = Pseudomonasaerosaazurin，M = Cu，Zn]/[Co（NH3）5Cl] Cl 2在近紫外照射下产生具有前所未有的动力学稳定性的色氨酸自由基（W108·）。自由基快速形成后（k= 2.8 × 106 s-1），在室温下折叠的ReAzM（II）结构中，自由基的存在时间大于5 h。ReAz（W108·）M（II）的最大吸收波长为512和536 nm。K4[Mo（CN）8]被ReAz（W108·）Zn（II）氧化使蛋白质中的W108·/W108还原电位高于0.8 V（相对于NHE）。
Near-UV irradiation of structurally characterized [Re(I)(CO)3(1,10-phenanthroline)(Q107H)](W48F/Y72F/H83Q/Y108W)AzM(II) [Az =Pseudomonasaeruginosaazurin, M = Cu, Zn]/[Co(NH3)5Cl]Cl2produces a tryptophan radical (W108•) with unprecedented kinetic stability. After rapid formation (k= 2.8 × 106s-1), the radical persists for more than 5 h at room temperature in the folded ReAzM(II) structure. The absorption spectrum of ReAz(W108•)M(II) exhibits maxima at 512 and 536 nm. Oxidation of K4[Mo(CN)8] by ReAz(W108•)Zn(II) places the W108•/W108 reduction potential in the protein above 0.8 V vs NHE.