The role of the glycine triad in human glutathione synthetase.
The role of the glycine triad in human glutathione synthetase.
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DOI：
10.1016/j.bbrc.2010.08.081
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发表时间：
2010-10-01
影响因子：
3.1
通讯作者：
Anderson ME
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dinescu A;Brown TR;Barelier S;Cundari TR;Anderson ME
人谷胱甘肽合成酶（hGS）的实验动力学和计算建模支持G-环甘氨酸三联体（G369、G370、G371）对于该ATP-抓取酶的活性的重要作用。酶动力学实验表明G369 V和G370 V突变体hGS具有很小的活性（相对于野生型hGS，分别<0.7和0.3%）。然而，G371 V保留了野生型hGS活性的约13%。关于hGS中的G环：A环相互作用，Gly 369和Gly 370处的突变降低配体结合并阻止活性位点闭合和保护。本研究表明Gly 369和Gly 370在hGS中具有重要作用，而Gly 371的参与程度较低。在其他磷酸盐结合酶的甘氨酸丰富的合奏的影响进行了讨论。
Experimental kinetics and computational modeling of human glutathione synthetase (hGS) support the significant role of the G-loop glycine triad (G369, G370, G371) for activity of this ATP-grasp enzyme. Enzyme kinetic experiments indicate that G369V and G370V mutant hGS have little activity (<0.7 and 0.3%, respectively, versus wild-type hGS). However, G371V retains ∼13% of the activity of wild-type hGS. With respect to G-loop:A-loop interaction in hGS, mutations at Gly369 and Gly370 decrease ligand binding and prevent active site closure and protection. This research indicates that Gly369 and Gly370 have essential roles in hGS, while Gly371 has a lesser involvement. Implications for glycine-rich ensembles in other phosphate-binding enzymes are discussed.
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