Endogenous protein S-Nitrosylation in E. coli: regulation by OxyR.
Endogenous protein S-Nitrosylation in E. coli: regulation by OxyR.
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DOI：
10.1126/science.1215643
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发表时间：
2012-04-27
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Stamler JS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Seth D;Hausladen A;Wang YJ;Stamler JS
蛋白质的内源性S-亚硝基化是真核生物中细胞信号传导的主要机制，但在微生物中尚未观察到。我们报告，蛋白质S-亚硝基化是一个专性伴随的厌氧呼吸硝酸盐在大肠杆菌。内源性S-亚硝基化在无氧呼吸过程中是由转录因子OxyR控制的，以前认为它只在有氧条件下起作用。OxyR的缺失导致蛋白质S-亚硝基化的大量增加，并且OxyR的S-亚硝基化诱导从与OxyR氧化诱导的调节子不同的调节子的转录。此外，厌氧调节子特有的产物可保护大肠杆菌免受S-亚硝基硫醇的侵害，并可促进大肠杆菌的厌氧生长。缺乏OxyR的大肠杆菌对硝酸盐的耐受性降低。因此，OxyR作为S-亚硝基化的主调节剂，OxyR的替代翻译后修饰控制不同的转录反应。
Endogenous S-nitrosylation of proteins, a principal mechanism of cellular signaling in eukaryotes, has not been observed in microbes. We report that protein S-nitrosylation is an obligate concomitant of anaerobic respiration on nitrate in Escherichia coli. Endogenous S-nitrosylation during anaerobic respiration is controlled by the transcription factor OxyR, previously thought to operate only under aerobic conditions. Deletion of OxyR resulted in large increases in protein S-nitrosylation, and S-nitrosylation of OxyR induced transcription from a regulon that is distinct from the regulon induced by OxyR oxidation. Furthermore, products unique to the anaerobic regulon protected against S-nitrosothiols, and anaerobic growth of E. coli lacking OxyR was impaired on nitrate. Thus, OxyR serves as a master regulator of S-nitrosylation, and alternative posttranslational modifications of OxyR control distinct transcriptional responses.
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DOI：
10.1073/pnas.011404098
发表时间：
2001-01-02
影响因子：
11.1
作者：
Li, C;Wong, WH
通讯作者：
Wong, WH
影响因子：
4.8
作者：
Corker, H;Poole, RK
通讯作者：
Poole, RK
影响因子：
3.2
作者：
Pullan, Steven T.;Gidley, Mark D.;Poole, Robert K.
通讯作者：
Poole, Robert K.
影响因子：
64.5
作者：
Hausladen, A;Privalle, CT;Stamler, JS
通讯作者：
Stamler, JS
影响因子：
64.5
作者：
Kim, SO;Merchant, K;Stamler, JS
通讯作者：
Stamler, JS