Assessing the Structures and Interactions of γD-Crystallin Deamidation Variants.
Assessing the Structures and Interactions of γD-Crystallin Deamidation Variants.
复制标题
DOI：
10.1016/j.str.2020.11.006
复制
发表时间：
2021-03-04
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Gronenborn AM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Guseman AJ;Whitley MJ;González JJ;Rathi N;Ambarian M;Gronenborn AM
白内障涉及晶状体蛋白质在脊椎动物眼睛透镜中的沉积，引起混浊和失明。它们与生物体一生中积累的基因突变或蛋白质损伤有关。已观察到几种不同晶体蛋白中Asn残基的脱酰胺作用，并且经常被认为是白内障的原因。本研究利用溶液核磁共振、X射线晶体学等生物物理技术对γ D-晶状体蛋白脱酰胺产物Asp变体的性质进行了研究。所有七种Asn至Asp γ D-晶体蛋白均未观察到实质性结构或稳定性变化。重要的是，未检测到扩散相互作用行为的变化。我们的综合实验结果表明，通过脱酰胺在γ D-晶状体蛋白表面引入单个Asp残基不太可能是眼透镜中白内障形成的驱动因素。
Cataracts involve the deposition of the crystallin proteins in the vertebrate eye lens, causing opacification and blindness. They are associated with either genetic mutation or protein damage that accumulates over the lifetime of the organism. Deamidation of Asn residues in several different crystallins has been observed and is frequently invoked as a cause of cataract. Here, we investigated the properties of Asp variants, deamidation products of γD-crystallin, by solution NMR, X-ray crystallography and other biophysical techniques. No substantive structural or stability changes were noted for all seven Asn to Asp γD-crystallins. Importantly, no changes in diffusion interaction behavior could be detected. Our combined experimental results demonstrate that introduction of single Asp residues on the surface of γD-crystallin by deamidation is unlikely to be the driver of cataract formation in the eye lens.
登录
查看更多内容
影响因子：
4.8
作者：
Ji, Fangling;Jung, Jinwon;Gronenborn, Angela M.
通讯作者：
Gronenborn, Angela M.
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
4.4
作者：
Hains, Peter G.;Truscott, Roger J. W.
通讯作者：
Truscott, Roger J. W.
影响因子：
3.4
作者：
Hanson, SRA;Hasan, A;Smith, JB
通讯作者：
Smith, JB
影响因子：
4.8
作者：
Flaugh, Shannon L.;Mills, Ishara A.;King, Jonathan
通讯作者：
King, Jonathan