Physical association of the small GTPase Rho with a 68-kDa phosphatidylinositol 4-phosphate 5-kinase in Swiss 3T3 cells.
Physical association of the small GTPase Rho with a 68-kDa phosphatidylinositol 4-phosphate 5-kinase in Swiss 3T3 cells.
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Swiss 3T3 细胞中小 GTPase Rho 与 68 kDa 磷脂酰肌醇 4-磷酸 5-激酶的物理关联。
DOI：
10.1091/mbc.7.3.435
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发表时间：
1996
影响因子：
3.3
通讯作者：
Schwartz,MA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ren,XD;Bokoch,GM;Traynor-Kaplan,A;Jenkins,GH;Anderson,RA;Schwartz,MA
我们以前的工作表明，后修饰的Rho在其GTP结合状态刺激磷脂酰肌醇4-磷酸5-激酶（PIP 5 K）在小鼠成纤维细胞裂解物的活性。为了研究Rho是否与PIP 5 K物理相互作用，我们将固定化的Rho-GST与Swiss 3 T3细胞裂解物一起孵育，并测试保留的PIP 5 K活性。Rho-GST，而不是单独的Ras-GST或GST，结合显著的PIP 5 K活性。PIP 5 K的结合与Rho是否处于GTP或GDP结合状态无关。抗68-kDa人红细胞I型PIP 5 K的抗体识别从Rho-GST柱洗脱的单个68-kDa蛋白。Rho相关的PIP 5 K对磷脂酸的反应与红细胞I型PIP 5 K不同，这表明它可能是一种以前未报道的独特亚型。Rho与来自Swiss 3 T3裂解物的68-kDa PIP 5 K共免疫沉淀，表明内源性Rho也与PIP 5 K相互作用。ADP-核糖基化Rho与C3外切酶增强PIP 5 K结合约8倍，与ADP-核糖基化Rho作为显性负抑制剂起作用一致。这些结果表明，Rho与68 kDa的PIP 5 K物理相互作用，尽管这种关联是直接的还是间接的尚不清楚。
Our previous work showed that post-translationally modified Rho in its GTP-bound state stimulated phosphatidylinositol 4-phosphate 5-kinase (PIP5K) activity in mouse fibroblast lysates. To investigate whether Rho physically interacts with PIP5K, we incubated immobilized Rho-GST with Swiss 3T3 cell lysates and tested for retained PIP5K activity. Rho-GST, but not Ras-GST or GST alone, bound significant PIP5K activity. The binding of PIP5K was independent of whether Rho was in a GTP- or GDP-bound state. An antibody against a 68-kDa human erythrocyte type I PIP5K recognized a single 68-kDa protein eluted from Rho-GST column. The Rho-associated PIP5K responded to phosphatidic acid differentially from the erythrocyte type I PIP5K, suggesting that it could be a distinct isoform not reported previously. Rho co-immunoprecipitated with the 68-kDa PIP5K from Swiss 3T3 lysates, demonstrating that endogenous Rho also interacts with PIP5K. ADP-ribosylation of Rho with C3 exoenzyme enhanced PIP5K binding by approximately eightfold, consistent with the ADP-ribosylated Rho functioning as a dominant negative inhibitor. These results demonstrate that Rho physically interacts with a 68-kDa PIP5K, although whether the association is direct or indirect is unknown.
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DOI：
10.1016/s0021-9258(20)89496-4
发表时间：
1991
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
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通讯作者：
S. Narumiya
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通讯作者：
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发表时间：
1994
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
K. Malcolm;A. Ross;R. Qiu;M. Symons;J. Exton
通讯作者：
J. Exton