Interaction of erythrocyte protein 4.1 with phospholipids. A monolayer and liposome study.
Interaction of erythrocyte protein 4.1 with phospholipids. A monolayer and liposome study.
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红细胞蛋白 4.1 与磷脂的相互作用。
DOI：
10.1016/0005-2736(88)90249-0
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发表时间：
1988
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Shohet,SB
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shiffer,KA;Goerke,J;Düzgüneş,N;Fedor,J;Shohet,SB
我们研究了纯化的人红细胞蛋白4.1与磷脂膜的相互作用，通过监测空气/水界面单层表面压力的增加和脂质体对荧光分子渗透性的变化，在蛋白4.1的存在下。蛋白4.1即使在30 mN/m的表面压力下也能渗透到脑磷脂酰丝氨酸（PS）和蛋磷脂酰胆碱（PC）的单层中。蛋白4.1增加了带负电荷的PS的通透性，但不增加PC的通透性，脂质体通过将包封的1-氨基萘- 3,6,8 -三磺酸（ANTS）和对二甲苯溴化双吡啶（DPX）或羧基荧光素释放到介质中以增加荧光来测量。蛋白4.1与PS大单层囊泡（LUV）的相互作用随着pH和离子强度的降低而增强，随着ca2 +或Mg +浓度和离子强度的升高而减弱。为了研究这些测量值与红细胞的相关性，我们制备了具有内外膜小叶特征的合成脂质混合物的LUV。在pH为6.0和7.4时，蛋白4.1增加了小叶内部LUV的通透性，但没有增加外部LUV的通透性。这些观察结果表明，蛋白4.1高亲和蛋白结合位点周围带负电荷的磷脂结构域可能有助于蛋白4.1锚定在红细胞膜的细胞质表面。
We have studied the interaction of purified human erythrocyte protein 4.1 with phospholipid membranes by monitoring both the increase in surface pressure of monolayers at the air/water interface and the change in permeability in liposomes to fluorescent molecules, in the presence of protein 4.1. Protein 4.1 penetrated into monolayers of brain phosphatidylserine (PS) and egg phosphatidylcholine (PC), even above surface pressures of 30 mN/m. Protein 4.1 increased the permeability of negatively charged PS, but not PC, liposomes, measured as the increase in fluorescence when encapsulated 1-aminonaphthalene-3, 6, 8-trisulfonic acid (ANTS) and p-xylenebispyridinium bromide (DPX) or carboxyfluorescein were released into the medium. The interaction of protein 4.1 with PS large unilamellar vesicles (LUV) was increased as the pH and the ionic strength were lowered, and decreased as the Ca 2+ or Mg 2+ concentrations and ionic strength were raised. In order to study the relevance of these measurements to the erythrocyte, we prepared LUV of synthetic lipid mixtures characteristic of both the inner and the outer membrane leaflets. Protein 4.1 increased the permeability of inner, but not outer, leaflet LUV at both pH 6.0 and 7.4. These observations suggest that negatively charged phospholipid domains around the protein 4.1 high-affinity protein-binding site (s) may contribute to the anchoring of protein 4.1 to the cytoplasmic surface of the red cell membrane.
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