Structural Perspectives on the Mechanism of Soluble Guanylate Cyclase Activation.
Structural Perspectives on the Mechanism of Soluble Guanylate Cyclase Activation.
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DOI：
10.3390/ijms22115439
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发表时间：
2021-05-21
影响因子：
5.6
通讯作者：
Marletta MA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wittenborn EC;Marletta MA
可溶性鸟苷酸环化酶（sGC）是人类和其他高等真核生物中的原型一氧化氮（NO）受体，并负责将初始NO信号转导为第二信使环磷酸鸟苷（cGMP）。cGMP的产生反过来导致心肺、血管和神经系统中的多种生理效应。鉴于这些重要的下游效应，自发现以来的四十年中，sGC已被详细地生物化学表征。然而，全长sGC的结构直到最近才被证明是难以捉摸的。2019年，单粒子冷冻电子显微镜（cryo-EM）的进步首次实现了全长sGC的可视化。本文就sGC在未活化和活化状态下的结构变化及其在sGC活化机制中的意义作一综述。
The enzyme soluble guanylate cyclase (sGC) is the prototypical nitric oxide (NO) receptor in humans and other higher eukaryotes and is responsible for transducing the initial NO signal to the secondary messenger cyclic guanosine monophosphate (cGMP). Generation of cGMP in turn leads to diverse physiological effects in the cardiopulmonary, vascular, and neurological systems. Given these important downstream effects, sGC has been biochemically characterized in great detail in the four decades since its discovery. Structures of full-length sGC, however, have proven elusive until very recently. In 2019, advances in single particle cryo–electron microscopy (cryo-EM) enabled visualization of full-length sGC for the first time. This review will summarize insights revealed by the structures of sGC in the unactivated and activated states and discuss their implications in the mechanism of sGC activation.
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DOI：
10.1016/j.niox.2009.07.002
发表时间：
2009-09
期刊：
Nitric oxide : biology and chemistry
影响因子：
--
作者：
Hall CN;Garthwaite J
通讯作者：
Garthwaite J
影响因子：
4.4
作者：
Iyer LM;Anantharaman V;Aravind L
通讯作者：
Aravind L
影响因子：
3.7
作者：
Allerston CK;von Delft F;Gileadi O
通讯作者：
Gileadi O
DOI：
10.1073/pnas.74.8.3203
发表时间：
1977-01-01
影响因子：
11.1
作者：
ARNOLD, WP;MITTAL, CK;MURAD, F
通讯作者：
MURAD, F
影响因子：
2.9
作者：
Fritz BG;Roberts SA;Ahmed A;Breci L;Li W;Weichsel A;Brailey JL;Wysocki VH;Tama F;Montfort WR
通讯作者：
Montfort WR