Equine infectious anemia virus Tat is a predominantly helical protein.
Equine infectious anemia virus Tat is a predominantly helical protein.
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马传染性贫血病毒 Tat 主要是螺旋蛋白。
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1993.tb18455.x
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发表时间：
1993
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
P. Rösch
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
H. Sticht;D. Willbold;P. Bayer;A. Ejchart;F. Herrmann;R. Rosin;A. Gazit;A. Yaniv;R. Frank;P. Rösch
核磁共振（NMR）光谱揭示了马传染性贫血病毒（EIAV）达特蛋白在溶液中的二级结构的特征。我们可以证明，这种慢病毒复制周期所需的蛋白质在三氟乙醇/水（40%体积）中形成了主要的螺旋结构。溶液特别地，在慢病毒达特蛋白中高度保守的基本RNA结合区和相邻的核心结构域在这些条件下显示螺旋型二级结构。我们的观察结果，与其他实验室最近的生化数据一致，表明核心序列区和基本序列区形成相互依赖的结构域，这两者都可能是正确的RNA结合所必需的。
Nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy revealed features of the secondary structure of the equine infectious anemia virus (EIAV) Tat protein in solution. We could show that this protein, which is required in the replication cycle of lentiviruses, forms a predominantly helical structure in trifluoroethanol/water (40% by vol.) solution. In particular, the basic RNA-binding region and the adjacent core domain, which are highly conserved among lentiviral Tat proteins, show helix-type secondary structure under these conditions. Our observations, in concert with recent biochemical data from other laboratories, suggest that the core sequence region and the basic sequence region form interdependent structural domains, both possibly necessary for correct RNA binding.
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