The quality control of MHC class I peptide loading.
The quality control of MHC class I peptide loading.
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DOI：
10.1016/j.ceb.2008.09.005
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发表时间：
2008-12
影响因子：
7.5
通讯作者：
Cresswell P
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wearsch PA;Cresswell P
主要组织相容性复合体(MHC)I类分子的组装是内质网(ER)中蛋白质折叠研究较广泛的例子之一。这也是糖蛋白质量控制中最不寻常的案例之一，涉及硫醇氧化还原酶ERp57和凝集素样伴分子钙粘蛋白和钙网网蛋白。这些内质网驻留蛋白促进了MHC I类重链与β2微球蛋白和多肽的多步骤组装，并通过参与多肽转运蛋白、氨基肽酶和伴侣样分子Tapasin的参与而进一步定制。在这里，我们总结了最近的进展，了解这些通用的和I类特异的ER蛋白在促进MHC I类分子与高亲和力的多肽进行最佳组装以呈递抗原方面的作用。
The assembly of Major Histocompatibility Complex (MHC) class I molecules is one of the more widely studied examples of protein folding in the endoplasmic reticulum (ER). It is also one of the most unusual cases of glycoprotein quality control involving the thiol oxidoreductase ERp57 and the lectin-like chaperones calnexin and calreticulin. The multi-step assembly of MHC class I heavy chain with β2microglobulin and peptide is facilitated by these ER-resident proteins and further tailored by the involvement of a peptide transporter, aminopeptidases, and the chaperone-like molecule tapasin. Here we summarize recent progress in understanding the roles of these general and class I-specific ER proteins in facilitating the optimal assembly of MHC class I molecules with high affinity peptides for antigen presentation.
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