Structure of pteridine reductase (PTR1) from Leishmania tarentolae.
Structure of pteridine reductase (PTR1) from Leishmania tarentolae.
复制标题
来自利什曼原虫的蝶啶还原酶 (PTR1) 的结构。
DOI：
10.1107/s0907444903013131
复制
发表时间：
2003
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Varughese,KottayilI
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhao,Haiyan;Bray,Tom;Ouellette,Marc;Zhao,Ming;Ferre,RoseAnn;Matthews,David;Whiteley,JohnM;Varughese,KottayilI
原虫寄生虫利什曼原虫利用蝶啶还原酶，蝶啶还原酶（PTR1），绕过抗叶酸剂抑制。在2.8 μ m分辨率下，已将来自L.tarentolae的PTR1的晶体结构解析为与NADPH的二元复合物。 用最近报道的L.主要PTR1结构作为搜索模型。将现有结构与L.主要PTR1使我们能够识别分子中的柔性区域。PTR1是不断增长的短链淀粉酶（SDR）家族的成员，其在活性位点附近共享特征性Tyr（Xaa）3Lys基序。功能酶是一个四聚体，晶体学不对称单元包含一个具有222点群对称性的四聚体。
The protozoan parasites Leishmania utilize a pteridine-reducing enzyme, pteridine reductase (PTR1), to bypass antifolate inhibition. The crystal structure of PTR1 from L. tarentolae has been solved as a binary complex with NADPH at 2.8 Å resolution. The structure was solved by molecular-replacement techniques using the recently reported L. major PTR1 structure as a search model. Comparisons of the present structure with the L. major PTR1 allowed us to identify regions of flexibility in the molecule. PTR1 is a member of the growing family of short-chain dehydrogenases (SDR) which share the characteristic Tyr(Xaa)3Lys motif in the vicinity of the active site. The functional enzyme is a tetramer and the crystallographic asymmetric unit contains a tetramer with 222 point-group symmetry.
登录
查看更多内容
塔伦托利什曼原虫 H 基因座短链脱氢酶/还原酶 PTR1 减少蝶呤和叶酸。
影响因子：
3.9
作者：
Wang,J;Leblanc,E;Chang,CF;Papadopoulou,B;Bray,T;Whiteley,JM;Lin,SX;Ouellette,M
通讯作者：
Ouellette,M
影响因子：
2.9
作者：
Sawaya, MR;Kraut, J
通讯作者：
Kraut, J
影响因子：
2.9
作者：
JORNVALL, H;PERSSON, B;GHOSH, D
通讯作者：
GHOSH, D
天冬氨酸 37 在确定大鼠肝脏二氢蝶啶还原酶的辅因子特异性和结合中的作用。
影响因子：
3.9
作者：
Matthews,DA;Varughese,KI;Skinner,M;Xuong,NH;Hoch,J;Trach,K;Schneider,M;Bray,T;Whiteley,JM
通讯作者：
Whiteley,JM