Molecular movement of the voltage sensor in a K channel.
Molecular movement of the voltage sensor in a K channel.
复制标题
电压传感器在K通道中的分子运动。
DOI：
10.1085/jgp.200308927
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发表时间：
2003-12
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Elinder F
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Broomand A;Männikkö R;Larsson HP;Elinder F
最近发表了电压门控细菌K通道KvAP的X射线晶体结构。然而，电压传感器S4的位置和分子运动仍然存在争议。例如，在晶体结构中，S4位于远离孔域（>30 μ m）的位置，而静电实验表明，S4位于靠近（<8 μ m）开放通道中的孔域。为了测试所提出的S4相对于孔结构域的位置和运动，我们在引入的半胱氨酸对之间诱导二硫键：一个在S4中，一个在孔结构域中。S4中的几个残基与孔域中的残基形成了状态依赖性二硫键。我们的数据表明，S4位于邻近亚基中的孔域附近。我们的数据还限制了S4运动的可能模型，并且与最近提出的KvAP模型不兼容。
The X-ray crystallographic structure of KvAP, a voltage-gated bacterial K channel, was recently published. However, the position and the molecular movement of the voltage sensor, S4, are still controversial. For example, in the crystallographic structure, S4 is located far away (>30 Å) from the pore domain, whereas electrostatic experiments have suggested that S4 is located close (<8 Å) to the pore domain in open channels. To test the proposed location and motion of S4 relative to the pore domain, we induced disulphide bonds between pairs of introduced cysteines: one in S4 and one in the pore domain. Several residues in S4 formed a state-dependent disulphide bond with a residue in the pore domain. Our data suggest that S4 is located close to the pore domain in a neighboring subunit. Our data also place constraints on possible models for S4 movement and are not compatible with a recently proposed KvAP model.
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