OvoA(Mtht) from Methyloversatilis thermotolerans ovothiol biosynthesis is a bifunction enzyme: thiol oxygenase and sulfoxide synthase activities.
OvoA(Mtht) from Methyloversatilis thermotolerans ovothiol biosynthesis is a bifunction enzyme: thiol oxygenase and sulfoxide synthase activities.
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DOI：
10.1039/d1sc05479a
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发表时间：
2022-03-24
期刊：
影响因子：
8.4
通讯作者：
Liu P
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cheng R;Weitz AC;Paris J;Tang Y;Zhang J;Song H;Naowarojna N;Li K;Qiao L;Lopez J;Grinstaff MW;Zhang L;Guo Y;Elliott S;Liu P
单核非血红素铁酶是一大类催化多种反应的酶。在这项工作中，我们报道了甲基oversatilis heattolerans中的一种非血红素铁酶OvoAMtht，具有两种不同的活性，即硫醇加氧酶和亚砜合酶。当半胱氨酸作为唯一底物时，OvoAMtht 是硫醇加氧酶。在组氨酸和半胱氨酸作为底物存在的情况下，OvoAMtht 催化组氨酸和半胱氨酸（亚砜合酶）之间的氧化偶联。此外，我们证明底物和活性位点铁的二级配位壳残基对 OvoAMtht 的双重活性（亚砜合酶与硫醇加氧酶活性）具有精确的控制作用。 OvoAMtht 是一个出色的系统，可用于未来详细机理研究，研究金属配体和二级配位壳残基如何微调铁中心电子特性以实现不同的反应性。调节 OvoAMtht 的双重活性：亚砜合酶和硫醇加氧酶。
Mononuclear non-heme iron enzymes are a large class of enzymes catalyzing a wide-range of reactions. In this work, we report that a non-heme iron enzyme in Methyloversatilis thermotolerans, OvoAMtht, has two different activities, as a thiol oxygenase and a sulfoxide synthase. When cysteine is presented as the only substrate, OvoAMtht is a thiol oxygenase. In the presence of both histidine and cysteine as substrates, OvoAMtht catalyzes the oxidative coupling between histidine and cysteine (a sulfoxide synthase). Additionally, we demonstrate that both substrates and the active site iron's secondary coordination shell residues exert exquisite control over the dual activities of OvoAMtht (sulfoxide synthase vs. thiol oxygenase activities). OvoAMtht is an excellent system for future detailed mechanistic investigation on how metal ligands and secondary coordination shell residues fine-tune the iron-center electronic properties to achieve different reactivities. Modulation of OvoAMtht's dual activities: sulfoxide synthase and thiol oxygenase.
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Gillam, Elizabeth M. J.
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de Visser, Sam P.