Folding and function in α/β-peptides: targets and therapeutic applications.
Folding and function in α/β-peptides: targets and therapeutic applications.
复制标题
α/β-肽的折叠和功能：目标和治疗应用。
DOI：
10.1016/j.cbpa.2015.06.013
复制
发表时间：
2015
影响因子：
7.8
通讯作者：
Horne,WSeth
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Werner,HalinaM;Horne,WSeth
α/β-肽是天然α-氨基酸残基与非天然β-残基的混合物。α/β-肽比α-肽更能抵抗蛋白酶的降解。α/β-肽模拟物已被报道具有多种生物活性的α-肽。生物靶点包括病毒-细胞融合、GPCR和血管生成。相对于α-肽，α/β-肽可以显示出强大的生物活性，在单链中组合天然α-氨基酸残基和非天然β-氨基酸残基导致称为α/β-肽的异质骨架寡聚体。尽管它们的骨架是非天然的，但α/β-肽可以表现出各种各样的折叠模式和生物学功能，让人联想到天然肽和蛋白质。此外，β-残基的掺入可以赋予寡聚体有用的性质，例如改善的对蛋白酶降解的稳定性。已经开发了α/β-肽，其参与不同的生物靶标，包括参与凋亡信号传导、HIV-细胞融合、激素信号传导和血管生成的蛋白质。对于某些系统，在体外获得的有希望的结果为证明体内活性铺平了道路，其中α/β-肽与α-肽对应物相比显示出相同的效力和改善的作用持续时间。
Highlightsα/β-Peptides blend natural α-amino acid residues with unnatural β-residues.α/β-Peptides are more resistant than α-peptides to degradation by protease enzymes.α/β-Peptide mimics have been reported for diverse bioactive α-peptides.Biological targets include viral-cell fusion, GPCRs, and angiogenesis.Relative to α-peptides, α/β-peptides can show potent, sustained activity in vivo.Combining natural α-amino acid residues and unnatural β-amino acid residues in a single chain leads to heterogeneous-backbone oligomers called α/β-peptides. Despite their unnatural backbones, α/β-peptides can manifest a variety of folding patterns and biological functions reminiscent of natural peptides and proteins. Moreover, incorporation of β-residues can impart useful properties to the oligomer such as improved stability to degradation by protease enzymes. α/β-Peptides have been developed that engage diverse biological targets, including proteins involved in apoptotic signalling, HIV-cell fusion, hormone signalling, and angiogenesis. For some systems, promising results obtained in vitro have paved the way for demonstrated activity in vivo, where α/β-peptides show equal potency and improved duration of effect compared to α-peptide counterparts.
登录
查看更多内容
关于Rhodanese受体特异性。
DOI：
10.3891/acta.chem.scand.16-0243
发表时间：
1962
期刊：
Acta Chemica Scandinavica
影响因子：
--
作者：
B. Sörbo;A. Virtanen;R. Dahlbom;J. Sjövall;O. Theander;H. Flood
通讯作者：
H. Flood
硫氰酸酶催化中底物和蛋白质转化的相互依赖性。
DOI：
10.1016/s0021-9258(19)43299-7
发表时间：
1973
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
S. F. Wang;M. Volini
通讯作者：
M. Volini
DOI：
10.3891/acta.chem.scand.07-1129
发表时间：
1953-01-01
期刊：
ACTA CHEMICA SCANDINAVICA
影响因子：
--
作者：
SORBO, BH
通讯作者：
SORBO, BH
硫代磺酸根阴离子的薄层色谱法。
影响因子：
2.9
作者：
A. Westley;J. Westley
通讯作者：
J. Westley
酵母硫代硫酸还原酶的催化机制。
DOI：
--
发表时间：
1983
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Chauncey,TR;Westley,J
通讯作者：
Westley,J