Theoretical Study on the Mechanism of the Acylate Reaction of β-Lactamase.
Theoretical Study on the Mechanism of the Acylate Reaction of β-Lactamase.
复制标题
β-内酰胺酶酰化反应机理的理论研究
DOI：
10.1021/acsomega.1c00592
复制
发表时间：
2021-05-18
期刊：
影响因子：
4.1
通讯作者：
Qin YD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wei WM;Xu YL;Zheng RH;Zhao T;Fang W;Qin YD
利用密度泛函理论和团簇方法，研究了β-内酰胺酶与青霉素G酰化反应的反应势能面，计算了反应的吉布斯自由能，其中溶剂效应是重要的，并考虑了溶剂效应.研究了两种反应途径：一种是多步反应，其反应的速率极限能垒为19.1 kcal/mol，相对较小，反应容易发生;另一种是一步反应，其反应的速率极限能垒为45.0 kcal/mol，相对较大，反应难以发生。解释了两条路径具有不同障碍的原因。
Using density functional theory and a cluster approach, we study the reaction potential surface and compute Gibbs free energies for the acylate reaction of β-lactamase with penicillin G, where the solvent effect is important and taken into consideration. Two reaction paths are investigated: one is a multi-step process with a rate-limit energy barrier of 19.1 kcal/mol, which is relatively small, and the reaction can easily occur; the other is a one-step process with a barrier of 45.0 kcal/mol, which is large and thus makes the reaction hard to occur. The reason why the two paths have different barriers is explained.
登录
查看更多内容
影响因子：
4.8
作者：
Golemi-Kotra, D;Meroueh, SO;Mobashery, S
通讯作者：
Mobashery, S
影响因子：
15
作者：
Hermann, JC;Ridder, L;Höltje, HD
通讯作者：
Höltje, HD
影响因子：
4.8
作者：
Guillaume, G;Vanhove, M;Frere, JM
通讯作者：
Frere, JM
影响因子：
56.9
作者：
HERZBERG, O;MOULT, J
通讯作者：
MOULT, J
影响因子：
2.9
作者：
Blomberg, Margareta R. A.
通讯作者：
Blomberg, Margareta R. A.