Wza the translocon for E. coli capsular polysaccharides defines a new class of membrane protein.
Wza the translocon for E. coli capsular polysaccharides defines a new class of membrane protein.
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DOI：
10.1038/nature05267
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发表时间：
2006-11-09
期刊：
影响因子：
64.8
通讯作者：
Naismith, James H.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dong, Changjiang;Beis, Konstantinos;Nesper, Jutta;Brunkan-LaMontagne, Anne L.;Clarke, Bradley R.;Whitfield, Chris;Naismith, James H.
病原菌经常用荚膜多糖层来掩盖自己。大肠杆菌1组胶囊由分子量超过100 kDa的重复单元多糖形成。在革兰氏阴性菌中，这种大的极性分子穿过疏水外膜的输出提出了一个艰巨的挑战，因为必须保持膜的渗透性屏障。我们描述了2.26 μ m结构的Wza，一个完整的外膜蛋白，这是必不可少的胶囊出口。Wza是一种八聚体，复合分子量为340 kDa，并形成“双耳瓶”样结构。蛋白质有一个长100厘米，宽30厘米的大中央空腔。跨膜区是一个新的α-螺旋桶，并连接到另外三个新的周质结构域，标志着Wza作为一类新的膜蛋白的代表。虽然Wza是开放的细胞外环境，在周质区的一个灵活的环闭塞的腔，并可以调节通道的开放。该结构定义了荚膜聚合物离开细胞时所采取的路线，使用结构数据，我们提出了大极性荚膜多糖易位的机制。
Pathogenic bacteria frequently cloak themselves with a capsular polysaccharide layer. Escherichia coli group 1 capsules are formed from repeat-unit polysaccharides with molecular weights exceeding 100 kDa. The export of such a large polar molecule across the hydrophobic outer membrane in Gram-negative bacteria presents a formidable challenge, given that the permeability barrier of the membrane must be maintained. We describe the 2.26 Å structure of Wza, an integral outer membrane protein, that is essential for capsule export. Wza is an octamer, with a composite molecular weight of 340 kDa, and it forms an “amphora”-like structure. The protein has a large central cavity 100 Å long and 30 Å wide. The transmembrane region is a novel α-helical barrel, and is linked to three additional novel periplasmic domains, marking Wza as the representative of a new class of membrane protein. Although Wza is open to the extracellular environment, a flexible loop in the periplasmic region occludes the cavity and may regulate the opening of the channel. The structure defines the route taken by the capsular polymer as it exits the cell, using the structural data we propose a mechanism for the translocation of the large polar capsular polysaccharide.
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