Crystal structure of the β-finger domain of Prp8 reveals analogy to ribosomal proteins
Crystal structure of the β-finger domain of Prp8 reveals analogy to ribosomal proteins
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Prp8 β-指结构域的晶体结构揭示了与核糖体蛋白的相似性
DOI：
10.1073/pnas.0805960105
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发表时间：
2008
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
R. Zhao
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kui Yang;Lingdi Zhang;Tao Xu;A. Héroux;R. Zhao
Prp 8作为剪接体激活的关键调节因子和剪接反应的潜在辅因子在数百种剪接因子中脱颖而出。我们在这里提出的晶体结构的274个残基结构域（残基1822 - 2095）附近的C端的酿酒酵母Prp 8。该结构域最显著的特征是从蛋白质中突出的β-发夹指（因此，该结构域将被称为β-指结构域），类似于许多具有突出延伸的球状核糖体蛋白。整个β-指的突变改变了第一和第二催化步骤之间的构象平衡。β-指基部的突变影响U4/U6解旋介导的剪接体激活。Prp 8可将其β-指插入第一步复合物（U2/U 5/U6/pre-mRNA）或U4/U6.U5 tri-snRNP中并稳定这些复合物。β-指上的突变可能改变这些相互作用，导致观察到的突变表型。我们的研究结果表明Prp 8如何调节剪接体激活的可能机制。这些结果也证明了剪接体蛋白和核糖体蛋白之间的相似性，它们将延伸插入折叠的rRNA中并稳定核糖体。
Prp8 stands out among hundreds of splicing factors as a key regulator of spliceosome activation and a potential cofactor of the splicing reaction. We present here the crystal structure of a 274-residue domain (residues 1,822–2,095) near the C terminus of Saccharomyces cerevisiae Prp8. The most striking feature of this domain is a β-hairpin finger protruding out of the protein (hence, this domain will be referred to as the β-finger domain), resembling many globular ribosomal proteins with protruding extensions. Mutations throughout the β-finger change the conformational equilibrium between the first and the second catalytic step. Mutations at the base of the β-finger affect U4/U6 unwinding-mediated spliceosome activation. Prp8 may insert its β-finger into the first-step complex (U2/U5/U6/pre-mRNA) or U4/U6.U5 tri-snRNP and stabilize these complexes. Mutations on the β-finger likely alter these interactions, leading to the observed mutant phenotypes. Our results suggest a possible mechanism of how Prp8 regulates spliceosome activation. These results also demonstrate an analogy between a spliceosomal protein and ribosomal proteins that insert extensions into folded rRNAs and stabilize the ribosome.
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