Structure characterization of the 26S proteasome.
Structure characterization of the 26S proteasome.
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DOI：
10.1016/j.bbagrm.2010.08.008
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发表时间：
2011-02
影响因子：
4.7
通讯作者：
Cheng, Yifan
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kim, Ho Min;Yu, Yadong;Cheng, Yifan
在所有真核细胞中，26S蛋白酶体在ATP依赖的蛋白质降解过程中起着至关重要的作用。本文主要对26S蛋白酶体的结构特征进行综述。尽管26S蛋白酶体的高分辨率结构进展缓慢，但最近解决的各种蛋白酶体亚复合物的结构大大增强了我们对这一大型机器的理解。除了具有ATP依赖的蛋白水解功能外，26S蛋白酶体还参与许多非蛋白水解的细胞活性，这些活性通常由其19S调节复合物中的亚基介导。因此，我们包括19S亚基的结构的详细讨论，包括蛋白酶体ATP酶，泛素受体，去泛素化酶和含有PCI结构域的亚基。
In all eukaryotic cells, 26S proteasome plays an essential role in the process of ATP-dependent protein degradation. In this review, we focus on structure characterization of the 26S proteasome. Although the progress towards a high-resolution structure of the 26S proteasome has been slow, the recently solved structures of various proteasomal subcomplexes have greatly enhanced our understanding of this large machinery. In addition to having an ATP-dependent proteolytic function, the 26S proteasome is also involved in many non-proteolytic cellular activities, which are often mediated by subunits in its 19S regulatory complex. Thus, we include a detailed discussion of the structures of 19S subunits, including proteasomal ATPases, ubiquitin receptors, deubiquitinating enzymes and subunits that contain PCI domain.
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