Crystallization and preliminary X-ray characterization of a PaaX-like protein from Sulfolobus solfataricus P2.
Crystallization and preliminary X-ray characterization of a PaaX-like protein from Sulfolobus solfataricus P2.
复制标题
来自硫磺硫化叶菌 P2 的 PaaX 样蛋白的结晶和初步 X 射线表征。
DOI：
10.1107/s174430910902404x
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发表时间：
2009-08
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
孟照辉
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
孟照辉
PaaX is a global regulator of the phenylacetyl-coenzyme A catabolon that adjusts the expression of different operons to that of the paa-encoded central pathway. In this study, the PaaX-like protein from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus P2 was successfully crystallized by the hanging-drop vapour-diffusion method using ammonium sulfate as a precipitant. Diffraction data were obtained to a resolution of 3.0 A using synchrotron radiation at the Photon Factory. The crystal belonged to space group P321, with unit-cell parameters a = 86.4, b = 86.4, c = 105.5 A.
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