Solution NMR studies reveal the location of the second transmembrane domain of the human sigma-1 receptor.
Solution NMR studies reveal the location of the second transmembrane domain of the human sigma-1 receptor.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2015.01.033
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发表时间：
2015-02-27
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Schnell JR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ortega-Roldan JL;Ossa F;Amin NT;Schnell JR
S1 R的第二跨膜结构域（TM 2）包括残基91-107。S1 R胞浆区含有三个α-螺旋。分子伴侣结构域的结构在很大程度上是不受干扰的添加TM 2。sigma-1受体（S1 R）是一种配体调节的膜伴侣蛋白，与内质网应激反应和质膜离子通道活性的调节有关。我们在这里报告了一个S1 R结构（S1 R（Δ35））的溶液NMR研究，其中只有第一个跨膜结构域和8个残基的N-末端已被删除。发现第二个跨膜螺旋由残基91-107组成，对应于第一个类固醇结合结构域样区域。胞质结构域被发现含有三个螺旋，分子伴侣结构域的二级结构和骨架动力学与先前确定的分子伴侣结构域单独一致。TM 2的位置为正在进行的S1 R配体结合和寡聚化研究提供了框架。
The second transmembrane domain (TM2) of S1R includes residues 91–107. The S1R cytosolic region contains three α-helices. The chaperone domain structure is largely unperturbed by the addition of TM2. The sigma-1 receptor (S1R) is a ligand-regulated membrane chaperone protein associated with endoplasmic reticulum stress response, and modulation of ion channel activities at the plasma membrane. We report here a solution NMR study of a S1R construct (S1R(Δ35)) in which only the first transmembrane domain and the eight-residue N-terminus have been removed. The second transmembrane helix is found to be composed of residues 91–107, which corresponds to the first steroid binding domain-like region. The cytosolic domain is found to contain three helices, and the secondary structure and backbone dynamics of the chaperone domain are consistent with that determined previously for the chaperone domain alone. The position of TM2 provides a framework for ongoing studies of S1R ligand binding and oligomerisation.
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