The RPAP3-Cterminal domain identifies R2TP-like quaternary chaperones.
The RPAP3-Cterminal domain identifies R2TP-like quaternary chaperones.
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DOI：
10.1038/s41467-018-04431-1
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发表时间：
2018-05-29
影响因子：
16.6
通讯作者：
Bertrand E
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Maurizy C;Quinternet M;Abel Y;Verheggen C;Santo PE;Bourguet M;C F Paiva A;Bragantini B;Chagot ME;Robert MC;Abeza C;Fabre P;Fort P;Vandermoere F;M F Sousa P;Rain JC;Charpentier B;Cianférani S;Bandeiras TM;Pradet-Balade B;Manival X;Bertrand E
R2TP是HSP90共伴侣，可组装重要的大分子机器。它由 RPAP3-PIH1D1 异二聚体组成，可结合两种必需的 AAA+ATP 酶 RUVBL1/RUVBL2。在这里，我们解析了 RPAP3 保守 C 端结构域的结构，并表明它直接结合 RUVBL1/RUVBL2 六聚体。人类基因组编码另外两种带有 RPAP3-C 末端样结构域的蛋白质和三种含有 PIH 样结构域的蛋白质。系统相互作用分析表明，一种 RPAP3 样蛋白 SPAG1 与 PIH1D2 和 RUVBL1/2 结合，形成 R2TP 样复合物，称为 R2SP。这种辅助伴侣在睾丸中富集，在确定的 68 个潜在客户中，一些在睾丸中表达，另一些则普遍存在。一种底物是脂蛋白-α2，它组织大型信号复合物。值得注意的是，R2SP 是 liprin-α2 表达和 liprin-α2 复合物组装所必需的，这表明 R2SP 在四级蛋白质折叠中发挥作用。 32°C 时效果更强，表明 R2SP 可以帮助补偿睾丸的低温。 R2TP 是由 RPAP3-PIH1D1 异二聚体组成的 HSP90 共伴侣，可结合两种必需的 AAA+ ATP 酶 RUVBL1/RUVBL2。在这里，作者使用结构方法研究 RPAP3，并发现了一种 RPAP3 样蛋白 (SPAG1)，该蛋白也与睾丸中富集的 PIH1D2 和 RUVBL1/2 形成共伴侣复合物。
R2TP is an HSP90 co-chaperone that assembles important macro-molecular machineries. It is composed of an RPAP3-PIH1D1 heterodimer, which binds the two essential AAA+ATPases RUVBL1/RUVBL2. Here, we resolve the structure of the conserved C-terminal domain of RPAP3, and we show that it directly binds RUVBL1/RUVBL2 hexamers. The human genome encodes two other proteins bearing RPAP3-C-terminal-like domains and three containing PIH-like domains. Systematic interaction analyses show that one RPAP3-like protein, SPAG1, binds PIH1D2 and RUVBL1/2 to form an R2TP-like complex termed R2SP. This co-chaperone is enriched in testis and among 68 of the potential clients identified, some are expressed in testis and others are ubiquitous. One substrate is liprin-α2, which organizes large signaling complexes. Remarkably, R2SP is required for liprin-α2 expression and for the assembly of liprin-α2 complexes, indicating that R2SP functions in quaternary protein folding. Effects are stronger at 32 °C, suggesting that R2SP could help compensating the lower temperate of testis. R2TP is an HSP90 co-chaperone composed of an RPAP3-PIH1D1 heterodimer, which binds two essential AAA+ ATPases RUVBL1/RUVBL2. Here authors use a structural approach to study RPAP3 and find an RPAP3-like protein (SPAG1) which also forms a co-chaperone complex with PIH1D2 and RUVBL1/2 enriched in testis.
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影响因子：
8.8
作者：
Horejsi, Zuzana;Stach, Lasse;Boulton, Simon J.
通讯作者：
Boulton, Simon J.
DOI：
10.1083/jcb.200708110
发表时间：
2008-02-11
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Boulon S;Marmier-Gourrier N;Pradet-Balade B;Wurth L;Verheggen C;Jády BE;Rothé B;Pescia C;Robert MC;Kiss T;Bardoni B;Krol A;Branlant C;Allmang C;Bertrand E;Charpentier B
通讯作者：
Charpentier B
影响因子：
3
作者：
Diebold, Marie-Laure;Fribourg, Sebastien;Romier, Christophe
通讯作者：
Romier, Christophe
影响因子：
4.8
作者：
Cloutier, Philippe;Al-Khoury, Racha;Coulombe, Benoit
通讯作者：
Coulombe, Benoit
影响因子：
30.8
作者：
FromontRacine, M;Rain, JC;Legrain, P
通讯作者：
Legrain, P