Oxygen exchange kinetics of porcine cardiac acto-subfragment 1.
Oxygen exchange kinetics of porcine cardiac acto-subfragment 1.
复制标题
猪心脏活动亚片段 1 的氧交换动力学。
DOI：
10.1021/bi00445a034
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发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Eisenberg,E
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Stein,LA;Evans,JA;Eisenberg,E
摘要：最近的研究表明，猪心脏S1的AfATP酶比β-结合强几倍。与骨骼S-1一样，四态模型只能用水解产物的释放是快速的而不是速率限制的假设来解释这一观察结果。然而，如果产品的释放是快速的，四态模型预测，与猪心脏S1的氧交换的程度应该下降到零，在高肌动蛋白浓度，如先前观察到的骨骼acto-S-1。在目前的工作中，我们表明，事实上，猪心脏S1的氧交换的程度仍然显着，即使在无限的肌动蛋白浓度（即，与交联肌动蛋白-S-1），因此，四态模型不能充分说明的氧交换数据和AT结合到AfATPase的比率同时。在骨骼的情况下，为了用六态模型来解释这些数据，有必要假设在acto-S-1-ADP-Pj状态下的P_i旋转是氧交换的速率限制。
Revised Manuscript Received May 30, 1989 abstract: Recent studies have shown that the AfATPase of porcine cardiac Sl is severalfold stronger than^ binding· As with skeletal S-1, the four-state model can only explain this observation with the assumption that the release of the products of hydrolysis is rapid and not rate limiting. However, if the release of products is fast, the four-state model predicts that the extent of oxygen exchange with porcine cardiac Sl should fall toward zero at high actin concentrations, as previously observed with skeletal acto-S-1. In the current work, we show that, in fact, the extent of oxygen exchange for porcine cardiac Sl remains significant even at infinite actin concentration (ie, with cross-linked actin-S-1) and that, therefore, the four-state model cannot adequately account for the oxygen exchange data and the ratio of ATbinding to AfATPase simultaneously. As in the skeletal case, in order for the six-state model to account for these data, it is necessary to assume that P¡ rotation in the acto-S-1-ADP-Pj state is rate limiting for oxygenexchange.
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