Mechanism of histone H2B monoubiquitination by Bre1.
Mechanism of histone H2B monoubiquitination by Bre1.
复制标题
Bre1 对组蛋白 H2B 单泛素化的机制。
DOI：
10.1101/2023.03.27.534461
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发表时间：
2023
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Wolberger,Cynthia
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Zhao,Fan;Hicks,ChadW;Wolberger,Cynthia
组蛋白H2 B-K120/123的单泛素化在调节转录、DNA复制和DNA损伤反应中起多种作用。与二聚体RING E3连接酶Bre 1复合的核小体的结构揭示了一个RING结构域与核小体酸性补丁结合，在那里它可以定位E2泛素缀合酶Rad 6，而另一个RING结构域与DNA接触。与H2 A特异性E3连接酶的比较表明通过非E2结合RING结构域调节组蛋白特异性的一般机制。
Monoubiquitination of histone H2B-K120/123 plays several roles in regulating transcription, DNA replication and the DNA damage response. The structure of a nucleosome in complex with the dimeric RING E3 ligase Bre1 reveals that one RING domain binds to the nucleosome acidic patch, where it can position the E2 ubiquitin conjugating enzyme Rad6, while the other RING domain contacts the DNA. Comparisons with H2A-specific E3 ligases suggest a general mechanism of tuning histone specificity via the non-E2-binding RING domain.