Campylobacter jejuni fatty acid synthase II: structural and functional analysis of beta-hydroxyacyl-ACP dehydratase (FabZ).
Campylobacter jejuni fatty acid synthase II: structural and functional analysis of beta-hydroxyacyl-ACP dehydratase (FabZ).
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DOI：
10.1016/j.bbrc.2009.01.115
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发表时间：
2009-03-06
影响因子：
3.1
通讯作者：
Yeo, Hye-Jeong
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kirkpatrick, Andrew S.;Yokoyama, Takeshi;Choi, Kyoung-Jae;Yeo, Hye-Jeong
脂肪酸生物合成对所有活细胞都至关重要。与高等生物不同，细菌使用由一系列单独蛋白质组成的 II 型脂肪酸合酶 (FAS II)，这使得 FAS II 酶成为抗生素发现的绝佳靶标。 β-羟酰基-ACP 脱水酶 (FabZ) 催化 FAS II 途径中的一个重要步骤。在这里，我们报道了空肠弯曲杆菌 FabZ (CjFabZ) 的结构，在晶体和溶液中均显示出六聚体，每个原聚体均采用特征性的热狗折叠。结合 CjFabZ 的生化分析，我们定义了该病原体的第一个功能性 FAS II 酶，并为研究 FAS II 在空肠弯曲菌毒力中的作用提供了框架。
Fatty acid biosynthesis is crucial for all living cells. In contrast to higher organisms, bacteria use a type II fatty acid synthase (FAS II) composed of a series of individual proteins, making FAS II enzymes excellent targets for antibiotics discovery. The β-hydroxyacyl-ACP dehydratase (FabZ) catalyzes an essential step in the FAS II pathway. Here, we report the structure of Campylobacter jejuni FabZ (CjFabZ), showing a hexamer both in crystals and solution, with each protomer adopting the characteristic hot dog fold. Together with biochemical analysis of CjFabZ, we define the first functional FAS II enzyme from this pathogen, and provide a framework for investigation on roles of FAS II in C. jejuni virulence.
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影响因子：
4.8
作者：
Wang, HH;Cronan, JE
通讯作者：
Cronan, JE
影响因子：
4.8
作者：
Kimber, MS;Martin, F;Rock, CO
通讯作者：
Rock, CO
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
4.8
作者：
Zhang, Liang;Liu, Weizhi;Jiang, Hualiang
通讯作者：
Jiang, Hualiang
DOI：
10.1107/s0907444998003254
发表时间：
1998-09-01
期刊：
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY
影响因子：
--
作者：
Brunger, AT;Adams, PD;Warren, GL
通讯作者：
Warren, GL