Evolution of a histone H4-K16 acetyl-specific DNA aptamer.
Evolution of a histone H4-K16 acetyl-specific DNA aptamer.
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DOI：
10.1021/ja900916p
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发表时间：
2009-05-13
影响因子：
15
通讯作者：
Chaput JC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Williams BA;Lin L;Lindsay SM;Chaput JC
我们报告了在体外选择的DNA适体结合组蛋白H4蛋白乙酰化赖氨酸16。在该选择中鉴定的最佳适体以21 nM的Kd与靶蛋白结合，并区分非乙酰化蛋白和在赖氨酸8处乙酰化的组蛋白H4蛋白。用芯片质量抗体进行的比较结合测定显示，这种适体以与商业抗体相似的亲和力结合乙酰化组蛋白靶标，但对靶分子显示出显著更高的特异性（15倍对2，400倍）。该结果表明，可以产生修饰和位置特异性的适体以结合特异性蛋白质翻译后修饰。
We report the in vitro selection of DNA aptamers that bind to histone H4 proteins acetylated at lysine 16. The best aptamer identified in this selection binds to the target protein with a Kd of 21 nM, and discriminates against both the non-acetylated protein and histone H4 proteins acetylated at lysine 8. Comparative binding assays performed with a chip-quality antibody reveal that this aptamer binds to the acetylated histone target with similar affinity to a commercial antibody, but shows significantly greater specificity (15-fold versus 2,400-fold) for the target molecule. This result demonstrates that aptamers that are both modification and location specific can be generated to bind specific protein post-translational modifications.
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影响因子：
56.9
作者：
Shogren-Knaak, M;Ishii, H;Peterson, CL
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Peterson, CL
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Mendonsa, SD;Bowser, MT
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作者：
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作者：
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作者：
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