The structure of human phosphoglucose isomerase complexed with a transition-state analogue.
The structure of human phosphoglucose isomerase complexed with a transition-state analogue.
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人磷酸葡萄糖异构酶与过渡态类似物复合的结构。
DOI：
10.1107/s0907444903007352
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发表时间：
2003
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
J. Chirgwin
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
C. Davies;H. Muirhead;J. Chirgwin
磷酸葡萄糖异构酶（PGI）是糖代谢中的一种重要酶，可将6-磷酸葡萄糖和6-磷酸果糖相互转化。然而，在细胞外，这种蛋白质似乎起着细胞因子的作用。已在2.5 A分辨率下测定了与5-磷酸阿拉伯糖酸结合的人PGI的晶体结构，5-磷酸阿拉伯糖酸是一种强抑制剂，可模拟反应的顺式-烯醇化（酯）中间体。该结构有助于确认Glu 357在异构酶反应中作为碱催化剂的归属。
Phosphoglucose isomerase (PGI) is a workhorse enzyme of carbohydrate metabolism that interconverts glucose 6-phosphate and fructose 6-phosphate. Outside the cell, however, the protein appears to function as a cytokine. A crystal structure of human PGI bound with 5-phosphoarabinonate, a strong inhibitor that mimics the cis-enediol(ate) intermediate of the reaction, has been determined at 2.5 A resolution. The structure helps to confirm the assignment of Glu357 as the base catalyst in the isomerase reaction.
通过晶体结构分析和定点诱变研究检查人自分泌运动因子细胞因子活性的抑制机制。
DOI：
10.1016/s0022-2836(02)00186-9
发表时间：
2002
期刊：
Journal of molecular biology.
影响因子：
--
作者：
Tanaka,Nobutada;Haga,Arayo;Uemura,Hiroshi;Akiyama,Hiroko;Funasaka,Tatsuyoshi;Nagase,Hisamitsu;Raz,Avraham;Nakamura,KazuoT
通讯作者：
Nakamura,KazuoT
影响因子：
2.9
作者：
Jeffery, CJ;Bahnson, BJ;Petsko, A
通讯作者：
Petsko, A
影响因子：
20.3
作者：
Xu，W;Seiter，K;Chiao，JW
通讯作者：
Chiao，JW