Mass spectrometry reveals the assembly pathway of encapsulated ferritins and highlights a dynamic ferroxidase interface.
Mass spectrometry reveals the assembly pathway of encapsulated ferritins and highlights a dynamic ferroxidase interface.
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质谱分析揭示了封装铁蛋白的组装途径，并突出了动态亚铁氧化酶界面。
DOI：
10.1039/c9cc08130e
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发表时间：
2020
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Ross J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ross J
包封铁蛋白（EncFtn）是铁蛋白超家族的一个新成员。EncFtn蛋白被隔离在纳米隔室中，并形成独特的生物铁储存系统。在这里，我们使用本地质谱和氢氘交换质谱来阐明EncFtn的金属介导的组装途径。
Encapsulated ferritins (EncFtn) are a recently characterised member of the ferritin superfamily. EncFtn proteins are sequestered within encapsulin nanocompartments and form a unique biological iron storage system. Here, we use native mass spectrometry and hydrogen–deuterium exchange mass spectrometry to elucidate the metal-mediated assembly pathway of EncFtn.
细菌和古细菌中封装铁蛋白的结构和功能结构的保护
DOI：
10.1101/431494
发表时间：
2018
期刊：
--
影响因子：
--
作者：
He D
通讯作者：
He D
影响因子：
2.9
作者：
He, MM;Clugston, SL;Matthews, BW
通讯作者：
Matthews, BW
影响因子：
4.8
作者：
Dutoit, Raphael;Van Gompel, Tom;Droogmans, Louis
通讯作者：
Droogmans, Louis