Filaggrin peptides with β-hairpin structure bind rheumatoid arthritis antibodies.
Filaggrin peptides with β-hairpin structure bind rheumatoid arthritis antibodies.
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具有 β-发夹结构的聚丝蛋白肽可结合类风湿性关节炎抗体。
DOI：
10.1002/anie.201309873
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发表时间：
2014
影响因子：
--
通讯作者：
Armin Geyer
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Sabrina Fischer;Armin Geyer
在类风湿关节炎（RA）的早期检测中，合成聚丝蛋白肽可作为ELISA试验中类风湿特异性自身抗体（抗瓜氨酸肽抗体，ACPA）的抗原。在这项工作中，我们提出了一种肽，它以稳定折叠β-发夹的形式展示了ACPA的结合表位。肽折叠的均匀性被核磁共振波谱证实，并可能导致第一个被提出的抗体结合构象的表位结构。
In the early detection of rheumatoid arthritis (RA) synthetic filaggrin peptides serve as antigens for rheumatoid-specific autoantibodies (anti-citrullinated peptide antibody, ACPA) in ELISA tests. In this work we present a peptide that exhibits the binding epitope of ACPA in the form of a stable folding β-hairpin. The homogeneity of the peptide folding was confirmed by NMR spectroscopy and might lead to the first proposed structure of the antibody-bound conformation of the epitope.