NMR structure of human thymosin alpha-1.
NMR structure of human thymosin alpha-1.
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DOI：
10.1016/j.bbrc.2011.11.041
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发表时间：
2011-12-16
影响因子：
3.1
通讯作者：
Volk DE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Elizondo-Riojas MA;Chamow SM;Tuthill CW;Gorenstein DG;Volk DE
测定了28-残基肽胸腺素α-1在40%TFE/60%水（v/v）中的800 MHz NMR结构。使用含有40%TFE/60%TIP3P水（v/v）的显式溶剂箱的约束分子动力学模拟，以获得NMR结构的3D模型。我们发现该肽采用具有两个稳定区域的结构化构象：从残基14至26的α-螺旋区域和在N-末端12个残基中的两个双β-转角，其形成扭曲的螺旋结构。
800 MHz NMR structure of the 28-residue peptide thymosin alpha-1 in 40% TFE/60% water (v/v) has been determined. Restrained molecular dynamic simulations with an explicit solvent box containing 40% TFE/60% TIP3P water (v/v) were used, in order to get the 3D model of the NMR structure. We found that the peptide adopts a structured conformation having two stable regions: an alpha-helix region from residues 14 to 26 and two double β-turns in the N-terminal twelve residues which form a distorted helical structure.
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