Antigenic peptide trimming by ER aminopeptidases--insights from structural studies.
Antigenic peptide trimming by ER aminopeptidases--insights from structural studies.
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通过ER氨基肽酶修剪抗原肽 - 结构研究的可能性。
DOI：
10.1016/j.molimm.2013.03.002
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发表时间：
2013-10
影响因子：
3.6
通讯作者：
Stern LJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Stratikos E;Stern LJ
在过去的几年中，已经证明ER驻留氨基肽酶ERAP 1和ERAP 2产生和破坏抗原肽对于适应性免疫应答的正确功能和调节是重要的。这两种高度同源的氨肽酶似乎已经进化出非常适合它们在抗原呈递中的生物学作用的复杂机制。此外，这些酶的多态性变异似乎影响其功能并使个体易患疾病。这篇综述讨论了我们目前对ERAP 1/2功能背后的分子机制的理解，这些酶的几个最近确定的晶体结构所建议的。
Generation and destruction of antigenic peptides by ER resident aminopeptidases ERAP1 and ERAP2 have been shown in the last few years to be important for the correct functioning and regulation of the adaptive immune response. These two highly homologous aminopeptidases appear to have evolved complex mechanisms well suited for their biological role in antigen presentation. Furthermore, polymorphic variability in these enzymes appears to affect their function and predispose individuals to disease. This review discusses our current understanding of the molecular mechanisms behind ERAP1/2 function as suggested by several recently determined crystallographic structures of these enzymes.
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DOI：
10.1073/pnas.0606167103
发表时间：
2006-09-05
影响因子：
11.1
作者：
Addlagatta, Anthony;Gay, Leslie;Matthews, Brian W.
通讯作者：
Matthews, Brian W.
DOI：
10.1073/pnas.1210123109
发表时间：
2012-10-30
影响因子：
11.1
作者：
Chen, Lang;Lin, Yi-Lun;Li, Fang
通讯作者：
Li, Fang
DOI：
10.1107/s090744490901779x
发表时间：
2009-08-01
期刊：
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY
影响因子：
--
作者：
Fournie-Zaluski, Marie-Claude;Poras, Herve;Yoshimoto, Tadashi
通讯作者：
Yoshimoto, Tadashi
影响因子：
3.9
作者：
Haroon, Nigil;Tsui, Florence W. L.;Inman, Robert D.
通讯作者：
Inman, Robert D.
影响因子：
2.7
作者：
Hattori, A;Matsumoto, H;Tsujimoto, M
通讯作者：
Tsujimoto, M